• 한국잡초학회지
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• 제8권3호
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• pp.265-272
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• 1988

본(本) 시험(試驗)에서는 광(光)과 온도(溫度)에 따른 발아특성(發芽特性)과 심도(深度)에 따른 발아양상(發芽樣相) 및 ${\alpha}$-amylase activity에 대한 기초자료(基礎資料)를 얻고자 고들빼기, 왕고들빼기, 흰씀바귀, 벌씀바귀를 공시식물(供試植物)로 하여 실시(實施)한 시험(試驗)에서 다음과 같은 결과(結果)를 얻었다. 1. 고들빼기, 왕고들빼기, 흰씀바귀, 벌씀바귀는 모두 광조건하(光條件下)에서 발아(發芽)가 양호(良好)하였다. 2. 고들빼기의 발아적온(發芽適溫)은 $25^{\circ}C$였으며, 최적출아심도(最適出芽深度)는 0mm였다. 또한 0~5mm의 심도(深度)에서 출아(出芽)가 가능(可能)했다. 3. 왕고들빼기의 발아적온(發芽適溫)은 냉온보관(冷溫保管)된 종자(種子)에서는 $19^{\circ}C{\sim}28^{\circ}C$였으며, 실온보관(室溫保管)된 종자(種子)에서는 $25^{\circ}C$였다. 그리고 냉온(冷溫) 및 실온보관(室溫保管)된 종자(種子)의 최적출아심도(最適出芽深度)는 5mm였다. 또한 냉온보관(冷溫保管)된 종자(種子)는 0~20mm에서 출아(出芽)가 가능(可能)했으며, 실온보관(室溫保管)된 종자(種子)는 0~10mm에서 출아(出芽)가 가능(可能)했다. 4. 흰씀바귀의 발아적온(發芽適溫)은 $22^{\circ}C$였으며, 최적출아심도(最適出芽深度)는 0mm였다. 또한 0~5mm의 심도(深度)에서 출아(出芽)가 가능(可能)했다. 5. 벌씀바귀의 출아적온(出芽適溫)은 $16^{\circ}C{\sim}19^{\circ}C$였으며, 최적출아심도(最適出芽深度)는 0mm였다. 또한 0~5mm의 심도(深度)에서 출아(出芽)가 가능(可能)했다. 6. 고들빼기, 왕고들빼기, 흰씀바귀는 모두 대조구(對照區)인 동보리 1호보다 ${\alpha}$-amylase activity가 현저히 낮았으며, ${\alpha}$-amylase activity의 증가(增加)는 발아후(發芽後) 증가(增加)와 같은 경향(傾向)을 보였다.

• 한국균학회지
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• 제24권1호통권76호
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• pp.8-16
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• 1996

토양에서 분리된 A. alternata의 조효소액은 ammonium sulfate 염석, 투석 Sephadex G-100 column chromatography를 통하여 정제한 후 SDS-polyacrylamide gel 전기영동에 의해 단일 band의 ${\alpha}-amylase$를 얻었다. 이 효소의 물리화학적 특성을 분석한 결과는 다음과 같다. 1. 정제 효소의 최적 활성 pH는 5.0이었고 pH안정성 범위는 pH$3.6{\sim}7.0$으로 비교적 산성에서 안정성을 보이는 내산성 효소로 나타났다. 2. 효소의 최적 활성 온도는 $40^{\circ}C$, 열에 대한 안정성 범위는 $20{\sim}60^{\circ}C$로 나타났으며 $80^{\circ}C$에서 30분 열처리시 잔존 활성이 71%로 세균류와 거의 동일한 내열성을 보였다. 3. 본 효소는 $Mn^{2+},\;Zn^{2+}$ 및 $Sn^{2+}$의해 활성이 촉진되었으나 $Ba^{2+},\;Pb^{2+},\;Co^{2+},\;Ag^{1+}$에 의해 저해효과를 나타냈으며 또한 $Hg^{2+},\;Mn^{2+}$는 $10^{-3}M$ 및 $10^{-4}M$ 농도에서 저해작용을 나타냈다. 그러나 최대 활성 저해시 잔존 활성이 83%로 본 효소는 전반적으로 금속 이온의 영향을 크게 받지 않았다. 4. 본 효소의 soluble starch에 대한 $K_m$ 값은 $6.50{\times}10^{-2}$ M이었으며 1mM EDTA에 대한 $K_i$ 값은 $8{\times}10^{-2}M$로서 경쟁적 저해작용을 하였다.

• 한국환경농학회지
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• 제16권3호
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• pp.245-248
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• 1997

본 실험은 식물생장조절제인 kinetin으로 침종 처리된 벼종자에 아연 120ppm을 처리하여 발아중 아연 독성에 대한 초기생육, 엽록소 함량, ${\alpha}-amylase$ 및 유리 proline 함량 등의 변화를 일품벼와 남천벼를 실험 재료로하여 실험한 결과를 요약하면 다음과 같다. 1. 일품벼에서 초장은 무처리보다 모든 kinetin처리구에서 양호한 생육을 보인 반면 아연 120ppm처리구에서는 가장 저조한 생육현상을 보였고 발아율은 두품종 모두 무처리보다 kinetin $10^{-3}M$에서 가장 높게 나타났으나 아연 120ppm처리구에서는 일품벼가 남천벼보다 다소 높았다. 2. 엽록소 함량은 일품벼의 경우 무처리가 1.37mg인 것보다 아연 120ppm에서 매우 낮았고 특히, kinetin $10^{-3}M$에서는 무처리보다 훨씬 높은 함량의 증가를 보였다. 3. ${\alpha}-amylase$함량은 아연 120ppm 처리 후 1일째는 kinetin처리구와 무처리구에서 모두 낮은 활성을 보였으나 아연 120ppm 처리 후 3일째 kinetin $10^{-3}M$에서는 가장 높은 활성을 나타내었다. 4. 유리 proline 함량은 일품벼의 경우 아연 120ppm 처리후 1일째는 무처리를 제외한 모든 처리구에서 함량증가가 완만히 나타났으나 처리 후 3일째에는 무처리보다 아연 120ppm 처리에서 가장 높은 함량 증가를 보였다.

• 한국양식학회지
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• 제21권3호
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• pp.190-195
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• 2008

본 연구는 Paracyclopina nana의 먹이생물로써의 우수성을 핵산과 소화효소 활성을 기준으로 넙치 Paralichthys olivaceus 자어를 대상으로 밝히기 위한 것이었다. 실험은 P. nana 단독구(C 실험구), Artemia nauplii 단독구(A 실험구) 그리고 혼합구(M 실험구)로 나누어서 실시하였다. 넙치 자어의 체장은 부화 28일째, P. nana 단독 공급구에서 높게 나타났다. 건조중량당 핵산 함량은 C, M 실험구에서 A 실험구보다 함량이 빠르게 증가하였으며, RNA/DNA ratio는 C 실험구가 M, A 실험구보다 감소 경향이 빨랐다. 이들 자어의 생존률은 실험구에 따른 차이는 없었지만, 비색소침착률은 C, M 실험구에서 낮게 나타났으며, 실험 종료 시 변태율은 C 실험구에서 가장 높게 나타났고, A 실험구에서 유의적으로 가장 낮게 나타났다. $\alpha$-amylase 활성은 모든 실험구에서 증가하는 활성의 경향을 보였다. TAP 활성은 A 실험구에서 26일째 이후 9 mU/larva의 활성으로 높게 나타났으나, 다른 실험구에서는 $5{\sim}6$ mU/larva로 증가하지 않았다. $TAP/{\alpha}-amylase$ 활성의 비에서 A 실험구는 실험기간 동안 유의적으로 변화가 없었으나, C, M 실험구는 유의적으로 낮아지는 경향을 보였다. 결과적으로 실험구들의 성장, 핵산 함량의 변태와 관련된 시기적 증감 현상, 그리고 C, M 실험구에서 지속적으로 낮아지는 $TAP/{\alpha}-amylase$ 활성비를 보았을 때, 넙치 자어의 가장 높은 성장률을 볼 수 있었던 요각류인 P. nana를 공급하는 것이 이 시기의 효과적인 사육 방법인 것으로 판단된다.

• 한국식품과학회지
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• 제33권2호
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• pp.226-230
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• 2001

좁쌀탁주를 초고압으로 처리하여 미생물 살균 및 효소불활성화의 효과를 측정하였다. 무처리 좁쌀탁주의 세균은 $6.8{\times}10^7\;CFU/mL$, 젖산균은 $1.3{\times}10^8\;CFU/mL$, 효모는 $8.4{\times}10^7\;CFU/mL$이었다. 좁쌀탁주를 상압에서 열처리($65^{\circ}C$/30분)하였을 때 젖산균과 효모는 완전히 사멸되었으나 세균은 $2.2{\times}10^5\;CFU/mL$ 잔존하였다. 좁쌀탁주를 초고압으로 처리한 결과 젖산균과 효모는 압력의 증가에 따라 급격히 감소하였으며, 400 MPa에서는 완전히 사멸되었다. 세균은 상온에서 압력을 600 MPa로 높여도 멸균되지 않았으며, 400 MPa/10분에서 처리온도의 증가에 따라 급격히 감소하는 경향을 보였으나, $66^{\circ}C$에서도 완전히 사멸되지 않았으며, $66^{\circ}C/400$ MPa에서 60분, 600 MPa에서 10분 처리로 완전히 사멸되었다. ${\alpha}-amylase$의 활성은 처리압력의 증가에 따라 감소하였으며, 상온/600 MPa/10분에서 73.2% 잔존한 반면, glucoamylase의 활성은 압력의 증가에 따라 상승하는 경향을 보였다. 400 MPa에서 처리온도의 증가에 따라 ${\alpha}-amylase$와 glucoamylase 모두 활성이 감소하였는데, $66^{\circ}C$에서 ${\alpha}-amylase$는 59.7%, glucoamylase는 20.5% 불활성화되었다. 가열처리($65^{\circ}C$, 30 분)에 의한 ${\alpha}-amylase$의 잔존활성은 14.1%이었는데 반하여, $66^{\circ}C/600\;MPa$에서 30분 처리로 잔존활성이 1.2% 이하가 되었다.

• 한국균학회지
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• 제25권2호통권81호
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• pp.85-90
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• 1997

표고버섯(Lentinula edodes)의 동위효소 양상을 표고 연구의 기초 연구의 일환으로 실시하였다. 균사체의 Tris-HCl 완충액에 용해되는 세포내 효소를 nondenaturing polyacrylamide gel 전기영동 법으로 분리후, peroxidase, esterase, superoxide dismutase, acid phosphatase, alkaline phosphatase, alcohol dehydrogenase, ${\alpha}-amylase$ 효소 활성을 측정하였다. 표고는 peroxidase, esterase, superoxide dismutase, acid phosphatase 활성이 검출되었으며, 본 연구에서 사용한 방법으로 alkaline phosphatase, alcohol dehydrogenase, ${\alpha}-amylase$ 효소 활성은 검출되지 않았다. 표고버섯의 peroxidase, esterase band는 배양 기간에 따라 큰 차이가 없이 안정하였으며, 동위효소는 표고의 유전적 연구 및 원형질체 융합 후 융합체의 특성 연구에 중요하다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제32권4호
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• pp.374-377
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• 1989

생전분 분해효소에 의한 전분의 당화에서 유리구를 첨가시켜 회전진탕시키므로 당화시간의 단축과 당화율의 증대에 효과가 있었다. 옥수수전분과 유리구의 중량비를 1 : 5로 하여 Streptomyces sp. 4M-2의 ${\alpha}-amylase$를 첨가하고 300rpm으로 교반시켰을 때 30시간 후에 88%, 감자전분에서 69%의 당화율을 나타냈다. 옥수수전분에서 amyloglucosidase를 병용하였을 때는 6시간 후에 88%의 당화율을 보였다.

• 한국식품과학회지
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• 제29권2호
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• pp.383-386
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• 1997

아밀로오스 함량이 다른 옥수수 전분을 고압 가열-냉각 사이클을 4회까지 반복한 후, 효소 중량법과 ${\alpha}-amylase$ 처리로 효소저항전분을 분리하여 그 수율을 비교하였다. 분리방법에 상관없이 아밀로오스 함량이 높을수록 효소저항전분의 수율이 증가하였고, 가열-냉각 횟수를 증가시키면 효소저항전분의 수율도 증가하였다. 효소저항전분의 분리는 효소 중량법이 ${\alpha}-amylase$ 처리로 효소저항전분을 분리할 때보다 순도가 높았다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제21권6호
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• pp.582-587
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• 1993

The extracellular alpha-amylase was purified to homogenity from the culture filtrate of starch grown Sch. castellii CBS 2863. The purified enzyme was glycoprotein with a molecular weight of about 56 kDa. The pH and temperature optimum were 5.5 and 40C, respectively. The enzyme was fairly stable up to 40C and at acid pH range (pH 4.0-7.0). The apparent Km and Vmax of the enzyme toward starch was 1.0mg/ml and 100U/mg protein, respectively. The analysis of amino acid composition was found to be acidic protein. The amino acid sequence of N-terminal peptide consisted of Asp-Val-Ser-Ser-Ala-X-X-Thr-Arg-Ser-Glu-Ser-Ile-Tyr.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제9권5호
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• pp.668-671
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• 1999

The gene encoding Schwanniomyces occidentalis $\alpha-amylase$(AMY) was introduced into Saccharomyces cerevisiae var. diastaticus which secreted only glucoamylase, by using a linearized yeast integrating vector to develop stable strains with a capability of secreting $\alpha-amylase$and glucoamylase simultaneously. A dominant selectable marker, the geneticin(G418) resistance gene (Gt^r$), was cloned into a vector to screen wild-type diploid transformants harboring the AMY gene. The amylolytic activities of transformants were about 3-7 times higher than those of the recipient strains. When grown in nonselective media, the transformants with the linearized integrating vector containing the AMY gene exhibited almost all of the mitotic stability after 100 generations.