• 한국양식학회:학술대회논문집
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• 한국양식학회 2003년도 추계학술발표대회 논문요약집
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• pp.72-72
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• 2003

A 10-week feeding trial was conducted to investigate the effects of dietary glucose, dextrin and starch on growth and body composition of juvenile starry flounder. Triplicate groups of fish (average weight, 9.7 g) were fed iso-nitrogenous (53% CP) and iso-caloric (3.8 kcal/g diet) diets containing 20% glucose, 20% dextrin and 5-25% alpha-potato starch with 5-14% lipid levels. Survival was not affected by dietary carbohydrate. Weight gain, feed efficiency and protein efficiency ratio of fish fed the diet containing 20% glucose were the lowest among all groups. The best weight gain was observed in fish fed the diets containing 20% dextrin. Growth and feed efficiency were not affected by dietary -potato starch level. Lipid contents of whole body and liver were not affected by dietary glucose, dextrin and starch at the same level. However, the lipid contents tended to decrease with increasing dietary starch level and those of fish fed the diets containing 5% alpha-potato starch were significantly higher than those receiving 10-25% alpha-potato starch. Liver glycogen content and hepatosomatic index tended to increase with increasing dietary starch level. These results indicate that juvenile starry flounder are able to efficiently utilize dextrin and -potato starch compare to glucose in diets and that alpha-potato starch could be incorporated up to 25% in the diet for optimum growth by juvenile starry flounder.

• KSBB Journal
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• 제11권1호
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• pp.86-91
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• 1996

전분이 충전된 폴리에틸렌 필름의 생분해도를 측정하기 위해, ${\alpha}$-amylase가 효과적으로 전분을 분해 시킬 수 있는 반응조건을 설정하고 설정된 반응조건 에서 반응시킨 후 산물인 당을 측정하여 분해정도를 결정하였다. 효과적 인 반응온도는 $80^{\circ}C$이고, pH는 6.3-7.3 사이가 적당하였다. 효소반응에 적당한 r amylase량은 1 mg 전분당 100unit이 었다. 이와 같 은 반응조건하에서, 전분의 무게함유량이 각각 5%. 10%, 15%. 20% 인 폴리에틸렌 필름을 ${\alpha}$-amylase 와 반응시킨 결과 전분이 함유된 비율과 생성된 환 원당간에 대융의 관계를 보였다. 따라서 필름 내에 함유된 생분해가 가능한 전분량을 정량화하는데 calibration 역할을 할 것으로 기대된다. 이 때 분해되 어진 전분의 양은 충전된 전체 전분량의 약 40%에 해당하는 값으로 나타났으며, 나머지는 필름 내부에 분산되 어 있어 ${\alpha}$-amylase의 공격을 받지 못하기 때 문으로 생각된다. 본 실험을 통해 최적화된 반응조 건하에셔 분해시킴으로써, 계면활성제를 첨가하여 분해도를 높인 기존의 데이타보다 더 높은 분해도를 얻을 수 있었다.

• 한국식품과학회지
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• 제29권5호
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• pp.876-881
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• 1997

쌀 전분을 1 N 염산용액으로 가수분해하였을 때 가수분해율은 1시간에 0.31%, 3시간에 0.39%, 12시간에 0.7%, 72시간 후에 4.7%이었다. 전분은 산에 의하여 ${\alpha}-1,4$ 결합과 ${\alpha}-1,6$ 결합이 모두 분해되었는데, 산처리 전분의 요드 반응과 분자량 분포로 보아, 산처리 3시간까지는 ${\alpha}-1,6$ 결합이 분해되었으며, 그 이후부터는 ${\alpha}-1,4$ 결합도 분해되기 시작하였다. 산처리 전분겔 (50%)의 초기 노화도는 산가수분해 정도와 정의 상관 관계를 보였고, 산에 의한 아밀로펙틴의 ${\alpha}-1,6$ 결합의 분해는 노화를 촉진 시켰다.

• 한국양식학회지
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• 제11권2호
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• pp.133-140
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• 1998

참전복 사료의 적정 탄수화물 종류 및 첨가량을 구명하기 위하여 카제인, 북양어분 및 대두박을 단백질원으로하나 실험사료에 소맥분, dextrin,참전복 사료의 적정 탄수화물 종류 및 첨가량을 구명하기 위하여 카제인, 북양어분 및 대두박을 단백질원으로하나 실험사료에 소맥분, dextrin, $^{\alpha}$-potato starch, sucrose를 각각 2-~24%씩 첨가하여 그 이용성을 평가하였다. 또한 $^{\alpha}$-potato starch를 15%, 20% 및 25% 첨가하여 적정함량을 조사하였으며, 북양어분, 대두박, 콘글루텐밀, 면실박, 소맥분의 첨가 비율을 조절하여 탄수화물 함량이 다른 배합사료와 비슷하게 유지한 배합사료구도 설정하였으며, 천연먹이로 건조 다시마와 건조 미역 공급구를 두어 실험배합사료와 비교하였다. 실험용으로 중간 크기의 건강한 치패(평균체중;125 mg)를 사료마다 4반복으로 20주간 사육 실험하였다. 사육한 후의 생존률은 건조 다시마와 건조 미역구가 타 실험구보다 낮았다(P<0.05). 실험종료시의 평균체중과 증체율은 사료의 탄수화물 종류에 영향을 받지 않았으며, 건조 다시마와 미역구보다 유의적으로 높았다(P<0.05). $^{\alpha}$-potato starch 20%와 25% 첨가구와 통계적인 차이는 없었지만, $^{\alpha}$-potato starch 15%첨가구의 성장효과는 다소 낮아져 $^{\alpha}$+$^{\beta}$-potato starch 20%와 sucrose 20%와 25% 첨가구와 유의차를 보였다(P>0.05). 실험 종료시 지질 함량은 소맥분, dextrin, $^{\alpha}$-potato starch 첨가구들이 서로 유의차없이 타 실험구보다 높았고, 천연먹이구와 상($\alpha$)-potato starch 25% 첨가구들이 낮은 값을 보였다(P<0.05). 이상으로부터 본 실험에 사용된 탄수화물원들은 모두 참전복 사료에 적합할 것으로 전망된다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제4권3호
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• pp.230-232
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• 1994

The enzymes $\alpha$-amylase and glucoamylase used in starch hydrolysis were found active in the supercritical carbon dioxide solvent Higher hydrolysis of starch sluny in supercritical $CO_2$ was achieved by operating the reactor for the first two hours with $\alpha$ -amylase and to subsequent addition of glucoamylase for continued hydrolysis.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제18권4호
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• pp.352-359
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• 1990

분쇄마찰매체효소반응계에서 glucoamylase와 Alpha-amylase의 보완작용에 의한 옥수수 생전분의 효소당화 mechanism을 규명코자, 분리.정제된 상기 효소의 혼합 비율에 따른 당화양상 및 생성당 조성, 전분입자 구조, 생전분입자의 particle size 분포, X-ray 회절양샹의 변화 등을 관찰하였다. 분쇄마찰매체 효소반응계에서도 효소를 분리하여 사용하였을 때보다 glucoamylase와 $\alpha$-amylase를 혼합사용할 경우 당화율이 크게 향상되었으며, 고순도의 glucose 생산에 적합한 두 효소의 혼합비율은 약 1:1-1:2(unit) 로 판명되었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제26권2호
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• pp.187-194
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• 1998

수계에서 전분 가수분해효소의 transglycosylation반응을 이용하여 배당체(glycoside)를 합성하였다. Glycosyl donor인 starch와 glycosyl acceptor인 benzylalcohol을 반응기질로 선택하였다. 시판되는 9종의 당가수분해효소의 transglycosylation활성을 조사한 결과 glucose와 한 종류의 glycoside만을 생산하는 amyloglucosidase(from Rhizopus sp.)를 반응효소로 선정하였다. Amyloglucosidase에 의해 합성된 배당체는 여러 가지 분석을 통해 glucose의 1번 OH기에 benzylalcohol이 ${alpha}$형태로 결합된 benzylalcohol-${alpha}$-glucoside(BG)임을 확인하였다. 수계에서 이 효소에 의한 transglycosylation 반응의 최적조건은 starch 50mg/$m\ell$, benzylalcohol 50 mg/ml, 온도 45$^{\circ}C$, 효소량 10 unit/ml, pH 5.0, 반응시간 32시간이었으며 합성된 BG는 amyloglucosidase에 의해서는 분해되지 않았고 ${alpha}$-glucosidase에 의해 glucose와 benzylalcohol로 가수분해되었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제20권2호
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• pp.190-195
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• 1992

Polythylene glycol/dextran 수성 2단계에서 polyethylene glycol의분자량과 농도가 증가할수록 체적비는 증가하고 분배계수는 감소하였다. 또한 dextran의 분자량이 증가할 수록 체적비는 감소하고 분배계수는 증가하였다. 한편 dextran의 농도가 증가할수록 체적비와 분배계수는 감소하였다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제18권3호
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• pp.260-267
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• 1990

분쇄마찰매체 함유 효소반응계에서 순수분리된 glucoamylase 또는 $\alpha$-amylase에 의한 옥수수 생전분의 효소당화 mechanism을 규명코자, 생성된 당조성, SEM을 이용한 전분입자의 구조, 효소흡착량 그리고 amylose 함량 등의 변화를 관찰하였다. 생성당 조성은 분쇄마찰매체 효소반응계에서도 큰 변화없이 glucoamylase의 경우 반응초기부터 glucose가 주로 생성되었고, $\alpha$-amylase의 경우에는 maltopentaose (G5)를 포함한 oligosaccharide(G2-G8)가 주고 생성되었고 약간의 glucose가 포함되었으며, 당조성은 경시적으로 크게 변하지 않았다. SEM으로 전분입자의 구조를 관찰한 결과, 효소를 첨가하지 않을 경우 분쇄마찰매체의 기계적 충격은 전분입자의 구조변화에 큰 영향을 미치지는 못하였고 다만 전분입자를 균열시켰다.

• 한국식품영양학회지
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• 제12권3호
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• pp.265-270
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• 1999

The stabilization of Aspergillus sp. $\alpha$-amylase was attained by modification with periodate-oxidized sol-uble starch. The pH stability of modified enzyme was increased at pH 3~4 and 9~11 in the presence of $\alpha$-cyclodextrin($\alpha$-CD) compared with that of native enzyme. Thermal stability of the modified enzyme was increased. After treatment at 6$0^{\circ}C$ for 30min the activity remained 20% for the enzyme modified at pH 9.7 in the presence of $\alpha$-CD and tested in the presence of $\alpha$-CD 10% for the enzyme modified at pH 9.7 in the presence of $\alpha$-CD 0% for the native enzyme. The native enzyme and modified enzyme showed one peak in HPLC. The substrate specificity of the modified enzyme was not changed in HPLC analysis of reaction product.