• 한국미생물·생명공학회지
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• 제9권4호
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• pp.185-190
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• 1981

감자 생전분의 분해력이 강한 $\alpha$-amylase를 생산하는 Bacillus circulans F-2를 선발하고, 이 균주가 생산하는 $\alpha$-amylase를 정제하였으며, 정제효소의 polyacrylamide disc gel electrophoresis, SDS-polyacrylamide disc gel electrophoresis 및 soluble starch에 eo한 분해산물을 검사하고 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 1 조효소액을 corn starch흡착, 유안분획, Bio-Gel P-100에 의한 gel filtration 및 DE-32 column chromatography에 의하여 specific activity 50.0 u/mg protein(원 비활성의 약 23배), 수율 25. 5%의 정제효소를 얻었다. 2. 정제효소에 대하여 polyacrylamide disc gel electrophoresis를 실시한 결과 $\alpha$-amylase activity를 가지는 아주 인접된 2ro의 Band가 나타났으나, SDS-polyacrylamide disc gel electrophoresis의 결과, polyacrylamide disc gel electrophoresis에서 나타난 2개의 Band는 charge가 약간 다른 charge isomer의 $\alpha$-amylase임을 시준하는 single band가 나타났다. 3. Polyacrylamide의 농도에 따른 2개 Band의 log mobility의 plot는 charge isomer를 가리키는 평행선을 나타내었다. 4. 두 효소단백질 Band의 작용 pattern을 알기 위하여 2개의 Band를 각각 분리하여 추출하고 soluble starch에 작용시켜 생성된 oligosaccharide의 pattern을 paper chromatography로 확인한 바 2개의 효소단백질 Band는 동일한 작용 pattern을 나타내었다. 5. Soluble starch로부터 생성되는 유일한 초기 가수분해산물은 maltohexaose이었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제16권5호
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• pp.358-362
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• 1988

세포외 효소를 효율적으로 생산하기 위한 새로운 발효시스템으로서 수성 2상계를 시험하였다. 실험대상으로는 Bacillus amyloliquefaciens 균주에 의하여 $\alpha$-amylase를 생산하는 시스템을 선정하였다. Polyethylene glycol 5%, dextran 7%, 그리고 발효액이 88% 포함된 수성 2상계 발효시스템에 의하여 $\alpha$-amylase의 생합성은 25% 정도 증가하였으며 효소의 비활성화는 관찰되지 않았다. 또한 Polyethylene glycol 이 효소의 생합성을 증진시키는 것으로 관찰되었다. 효소의 생합성을 증가시키며 동시에 효소를 발효액으로부터 분리하기 위하여는 polyethylene glycol을 성장도중에, dextran은 효소의 활성이 최고에 달한 후에 발효액에 가하는 발효방법이 바람직하다.

• 한국자원식물학회지
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• 제26권3호
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• pp.374-382
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• 2013

The objective of this study was determined to evaluate ${\alpha}$-amylase, ${\alpha}$-glucosidase, pancreatic lipase inhibition in vitro and DPPH radical scavenging activity of the several Korean resources plants. The ${\alpha}$-amylase inhibitory activity of Salicornia herbacea, Erythronium japonicum (flower) and Phragmites communis (root) in water extract showed relatively high 62.8%, 66.5% and 69.3%, respectively. The ${\alpha}$-amylase inhibitory activity of Citrus junos (pericarp) and Cornus officinalis in methanol extract was found to have an effect with 32.8% in Citrus junos (pericarp) and 60.9% in Cornus officinalis. Corylopsis coreana in both water and methanol extract had the highest ${\alpha}$-glucosidase inhibitory activity of 81.7% and 89.5%, while the extract of Portulaca oleracea, Ficus carica and Citrus junos was not measured ${\alpha}$-glucosidase inhibitory activity at given experiment concentration. Depending on the extraction solvent and the plant species, it was observed that there was a significant difference in ${\alpha}$-glucosidase inhibitory activity. The pancreatic lipase inhibitory activity showed relatively higher in the methanol extract than water extract except pericarp of Citrus junos. The DPPH radical scavenging activity of selected plants was much difference between measured plant species, and showed that the increase was proportional to the concentration. These results suggested that selected plants had the potent biological activity on carbohydrate, lipid Inhibitory activity and antioxidant activity, therefore these plant resources could be a good materials to develop medicinal preparations, nutraceuticals or health functional foods for diabetes or obesity.

• Archives of Pharmacal Research
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• 제8권2호
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• pp.67-75
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• 1985

To find emylase inhibitors produced by microorganisms from soil, a strain which had a strong inhibitory activity against bacteria .alpha.-amylase was isolated from the soil smaple collected in Seoul. The morphological and physiological characteristics of this strain on several media and its utilization of carbon sources showed that it was one of Streptomyces specties according to the international Streptomyces Project method. The amylase inhibitor of this strain was purified by means of acetone precipitation, adsorption on Amberlite XAD-2, and column chromatography on Amberlite CG-50 and SP-Sephadex C-25. The inhibitor was stable at the pH range of 1-10 and at 100.deg.C for half an hour, and had inhibitory activities against other amylases such as salivary .alpha.-amylase, pancreatic .alpha.-amylase, fungal .alpha.-amylase and glucoamylase. The kinetic studies of the inhibitor showed that its inhibitory effect on starch hydrolysis by .alpha.-amylase was non-competitive.

• 한국식품영양과학회지
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• 제37권1호
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• pp.42-47
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• 2008

본 연구는 전분 가수분해효소인 ${\alpha}$-amylase의 효소활성 저해를 통해 식후 혈당조절제 개발 가능성을 확인하고자 메밀의 꽃, 잎, 줄기 및 곡립을 부위별로 분류하고 각각의 시료를 물, 40%, 70%, 100% 에탄올로 추출하고 건조한 추출건조물과 메밀건조 분말시료를 이용하여 in vitro에서 ${\alpha}$-amylase 활성 저해율을 측정하였다. 메밀부위별 물추출건조물(10%, w/w, starch basis)의 ${\alpha}$-amylase 활성 저해율은 꽃 66%, 잎 65%, 곡립 28%, 줄기 12% 순이었다. 이러한 결과는 추출 용매를 40%, 70%, 100% 에탄올로 하였을 때에도 유사하게 나타났다. 단지 잎추출건조물의 경우 70% 에탄올추출건조물의 효소활성 저해율이 100%와 40% 에탄올추출건조물보다 낮게 나타났다. 메밀 꽃과 잎 추출건조물을 기질의 0.1%, 0.5%, 1%, 2.5%, 5%, 10% 농도로 각각 첨가했을 때 에탄올로 추출한 꽃추출건조물의 경우 $0.5%{\sim}10%$ 농도에서 ${\alpha}$-amylase 활성을 약 90% 저해하였으며 이는 ${\alpha}$-amylase inhibitor인 acarbose와 유사한 수준이었다. 잎의 경우 100% 에탄올추출건조물에서 꽃과 비슷한 결과를 보였으며 40% 에탄올추출건조물에서는 꽃추출건조물보다 저해율이 다소 낮게 나타났다. 물추출건조물과 건조분말의 경우 에탄올추출물보다 꽃과 잎의 효소활성 저해율이 낮았다. 이러한 결과로 볼 때 메밀 꽃과 잎 추출건조물은 메밀 줄기 및 곡립 추출 건조물과 비교해서 효소활성 저해율이 높게 나타났으며, 물 추출이나 건조분말보다 100%, 40% 에탄올을 이용했을 때 추출건조물의 효소 저해율이 더욱 큰 것으로 나타나 이들 추출건조물은 식후 혈당조절제로 이용 가능성이 기대되는 소재로 사료된다.

• 한국토양비료학회지
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• 제31권2호
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• pp.158-161
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• 1998

본 연구는 벼의 저온발아중 생채내의 ${\alpha}$-amylase 활성, 유리 proline함량, 생육특성 등 몇가지 실험을 수행하였던 바 얻어진 결과를 요약하면 저온발아시 초장은 품종간에 차이를 보이지는 않았지만 저온발아성이 다소 강한 대야벼가 3.9cm로 가장 우세하였으며 근장은 동진벼에서 4.8cm로 매우 양호한 생육현상을 보이는 것으로 나타났다. 벼 품종간 발아일수에 따른 ${\alpha}$-amylase 활성은 발아 후 3일째 고시히까리가 가장 낮은 65.4 mg인 반면에 동진벼는 80.9 mg 으로 매우 높은 활성을 보였다. 유리 proline 함량변화는 발아 후 3일째 저온발아능력이 다소 약한 품종인 상주벼와 고시히까리가 각각 $1.807{\mu}mole$, $1,800{\mu}mole$인 것보다 다소 강한 품종인 동진벼와 대야벼가 각각 $1,933{\mu}mole$, $1,895{\mu}mole$로 높은 함량변화를 보였다.

• 한국토양비료학회지
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• 제31권1호
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• pp.56-60
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• 1998

크롬에 의한 무와 배추 유식물의 생리학적 반응을 조사하기 위하여 수경재배 조건하에서 크롬용액의 농도에 따른 무와 배추종자의 발아율 세포신장, ${\alpha}$-amylase활성도, 엽록소, 단백질함량의 차이를 비교하였다. 크롬처리농도가 증가함에 따라 농도의존적으로 무와 배추종자의 발아율, 세포신장, ${\alpha}$-amylase 활성도가 감소하였는데 배추에서 보다 무에서 그 저해정도가 심하게 나타났다. 무와 배추에서 크롬처리시 약간의 chlorophyll 함량 감소가 있었으며 chlorophyll a가 b보다 더 저해를 받았다. 크롬농도 증가에 따른 ${\alpha}$-amylase 활성도, chlorophyll a와 b, 단백질함량과의 관계를 다중회귀분석한 결과 단백질> ${\alpha}$-amylase>chlorophyll a>chlorophyll b의 순서로 저해를 받았다.

• 한국약용작물학회지
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• 제17권5호
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• pp.357-362
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• 2009

Compounds of isolated from roots extract of Pueraria thunbergiana were tested their inhibitory effects on $\alpha$-glucosidase and $\alpha$-amylase. Inhibitory activity of methylene chloride (MC) fraction and ethyl acetate (EA) fraction against $\alpha$-glucosidase showed more than 60% at a concentration of $500{\mu}g/m{\ell}$. Among the nine compounds tested on $\alpha$-glucosidase, biochanin A, (-)-tuberosin and calycosin from MC fraction and daidzein from EA fraction were stronger inhibitors than acarbose ($IC_{50}=530{\mu}g/m{\ell}$), and their $IC_{50}$ were 9, 144, 328 and $20{\mu}g/m{\ell}$, respectively. Biochanin A and (-)-tuberosin also inhibited $\alpha$-amylase activity as like as acarbose $IC_{50}=20.5{\mu}g/m{\ell}$), and their $IC_{50}$ were 22 and $348{\mu}g/m{\ell}$, respectively. Although daidzein was already known $\alpha$-glucosidase inhibitory effects, it was newly evaluated that biochanin A and (-)-tuberosin inhibited $\alpha$-glucosidase as well as $\alpha$-amylase, and that calycosin did $\alpha$-glucosidase.

• 한국식품영양과학회지
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• 제25권5호
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• pp.831-838
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• 1996

STZ 유발 당뇨쥐에 날메밀, 볶은메밀, 찐메밀을 식이의 50%가 되도록 각각 혼합한 메밀식 이를 급여하여 2주간 사육시킨 후 변의 단백질 함량, 췌장무게, 췌장의 $\alpha-amylase,$ chymotrypsin, lipase환성 및 변의 $\alpha-amylase,$ chymotrypsin, trypsin 활성을 각각 측정하였다. 변중 단백질 함량은 당뇨대조군에 비하여 당뇨날메밀군, 당뇨볶은메밀군, 당뇨찐메밀군에서 각각 99%, 91%, 103% 유의적으로 증가하였으며 , 췌장 무게는 당뇨대조군과 비교하여 당뇨날메밀군에서 24% 유의적으로 증가하였다. 췌장의 $\alpha-amylase$ 및 lipase 환성은 당뇨대조군과 당뇨메밀군들 사이에 유의적인 차이가 없었으나 chymotrypsin 활성은 당뇨찐메밀군에서 45% 유의적으로 감소하였다. 변의 $\alpha-amylase활성은$ 당뇨대조군과 당뇨메밀군들 사이에 유의적인 차이가 없었으나, chymotrypsin 활성은 모든 당뇨메밀군들에서, trypsin 활성은 당뇨볶은메밀군에서 유의적으로 증가하였다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제40권4호
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• pp.296-302
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• 2012

국내 사찰에서 제조된 된장으로부터 내열성 ${\alpha}$-amylase 생산균으로 분리된 YB-1234는 형태적 특성, 생화학적 성질 및 16S rRNA 유전자 염기서열에 근거하여 Bacillus licheniformis로 동정되었다. B. licheniformis YB-1234의 ${\alpha}$-amylase 유전자를 클로닝하여 그 염기서열을 결정하였으며 그로부터 유추된 ${\alpha}$-amylase의 아미노산 서열은 glycosyl hydrolase family 13에 속하는 B. licheniformis의 내열성 ${\alpha}$-amylases와 매우 높은 상동성을 보였다. ${\alpha}$-Aamylase 유전자를 함유한 재조합 대장균과 B. licheniformis에 의해 각각 생산된 ${\alpha}$-amylase는 pH 6.0에서 최대활성을 보였으나, 최적 반응온도는 약간의 차이가 있었다. 또한 B. licheniformis로부터 ${\alpha}$-amylase는 재조합 대장균에서 생산된 효소보다 열안정성이 매우 높았다. 이들 효소에 의한 maltotetraose와 maltohexaose의 주된 가수분해산물로는 glucose, maltose 및 maltotriose가 관찰되었다.