• 한국식품영양과학회지
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• 제39권6호
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• pp.783-788
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• 2010

본 연구에서는 GSE의 항산화제와 비만 예방 및 치료제로서의 식품적용 가능성을 알아보기 위해 DPPH radical, superoxide anion radical 및 hydroxyl radical 포착효과를 확인하였으며, 몇 가지 소화효소(단백질 분해효소, 탄수화물 분해효소, 지방분해효소)의 저해효과를 측정하였다. 그 결과 GSE는 우수한 항산화 효과를 가지고 있는 것으로 나타났으며 특히, vitamin C보다 DPPH radical 소거효과가 약 2배, superoxide anion radical 소거효과가 약 2.7배 우수한 것으로 나타났다. 또한, GSE는 소화효소인 trypsin, $\alpha$-chymotrypsin, $\alpha$-amylase, $\alpha$-glucosidase, lipase에 대한 저해효과를 갖고 있는 것으로 확인되었다. 이상의 결과로 GSE는 항산화 효과와 비만 예방 및 개선을 위한 유용한 소재로 사용될 수 있을 것이라 생각된다.

• 한국수산과학회지
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• 제20권5호
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• pp.431-440
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• 1987

Papain, pepsin, $\alpha-chymotrypsin$ 및 protease을 이용하여 말쥐치육 단백질의 pepsin가수분해물로 부터 합성한 plastein과 유리 glutamic acid 및 leucine을 도입시킨 plastein의 일반성분, 아미노산조성, 분자량, 색조 및 IR spectrum을 측정하여 비교 검토한 결과를 요약하면 다음과 같다. Plastein의 단백질함량은 $76.4\~79.0\%$였으나 protease plastein만이 $72.4\%$로 다소 낮았으며, 회분함량은 $7.4\~11.8\%$로 Glu-papain plastein과 Leu-papain plastein의 $3.9\%$ 및 $4.1\%$보다 높았고, 지방 함량은 $0.3\~0.9\%$ 범위였다. 수율은 papain plastein이 $55\%$로 가장 높았고, pepsin plastein, $\alpha-chymotrypsin$ 및 pretense plastein은 각각 $47.6\%,\;38.3\%,\;23.6\%$ 였으며, Glu-papain plastein과 Leu-papain plastein은 각각 $35.0\%,\;45.7\%$ 였다. Plastein 종류에 따른 아미노산조성에는 큰 차이는 없었으며, Glu-papain plastein과 Leu-papain plastein의 glutamic acid 및 leucine함량은 각각 $38.7\%,\;41.7\%$였으나 대조구인 papain plastein에서는 이들의 함량이 $14.0\%,\;10.1\%$에 불과하였다. Gel여과법에 의한 가수분해물의 분자량은 2,000 및 310인 것이 주종을 이루었으나 이외에도 분자량이 1,600 및 120인 획분도 존재하였다. Plastein의 분자량은 papain plastein이 21,000 및 4,900 였으며, pepsin plastein 24,000, $\alpha-chymotrypsin$ plastein 18, 500, protease plastein 6,700, Glu-papain plastein 24,000, Leu-papain plastein은 17,000 이었다. IR spectrum상에서는 동결건조육, FPC및 가수분해물간에 거의 차이가 없었다.. 그러나 plastein의 경우는 이들과 달리 $800\~850\;cm^{-1},\;700\~750\;cm^{-1} 및 $600\~700\;cm^{-1}$에서 강한 흡수띠가 나타났지만 protease plastein만이 흡수띠가 비교적 약하였다. Glu-papain plastein은 amide I의 흡수띠가 넓게 퍼진 반면에 $1,440cm^{-1}$에서 새로운 흡수띠가 나타났다. 그러나 Leu-papain plastein의 경우는 특징적인 흡수띠가 나타나지 않았다.

• 한국식품조리과학회지
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• 제17권1호
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• pp.65-79
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• 2001

The effects of ${\alpha}$-chymotrypsin and trypsin treatments on the functional properties (degree of hydrolysis, solubility, and emulsifying capacity) of the soy protein isolate prepared from Jinpum soybean milk(JS milk) which has been developed as low lipoxidase-active soybean variety in Korea and extracted from commercially defatted soybean meal milk(DSM milk). The mixing ratios of JS milk to DSM milk were adjusted to 10:0, 7:3, and 5:5, respectively. The general quality attributes(yield, pH, titrable acidity, moisture contents, crude protein contents, color, textural properties, and sensory characteristics) of soybean cheese which has been prepared with the resulting soy protein hydrolysates were evaluated. Jinpum SPI was better subjected to trypsin than ${\alpha}$-chymotrypsin hydrolyses as indicated by better solubility and emulsifying capacity of the hydrolysates. The degree of hydrolysis and solubility of Jinpum SPI were higher than the soybean isolates from DSM milk. The increased ratios of DSM milk in the mixture resulted in the reduced yields and crude protein content along with the lowered titratable acidity while the pH values and moisture contents showed the opposite trends. In color characteristics, the increased amount of DSM milk brought about the significantly lower Hunter color reflectance values of lightness of the cheese products, along with the higher redness and total color difference value(ΔE). However, the enzyme treatment alone was not enough to cause any color differences. The increased ratios of DSM milk also caused the significantly lowered textural parameters such as hardness, adhesiveness and cohesiveness of the soybean cheese. Between the enzyme treatments, the ${\alpha}$-chymotrypsin treated samples resulted in the higher hardness and cohesiveness values of the products than those from the trypsin-treated ones. In organoleptic properties of the product, the better mouthfeel and overall quality scores were obtained from the trypsin treatments as compared with those from the ${\alpha}$-chymotrypsin ones. The mixing ratios of 10:0 and 7:3 were more favored than that of 5:5 as far as mouth-feel, yellowness and overall quality of the products were concerned. On the overall, the mixing ratio of 7:3(JS milk: DSM milk) and the trypsin treatment of the mixture was recommended for better manufacturing of high-quality soybean cheese.

• 한국식품과학회지
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• 제26권4호
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• pp.436-441
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• 1994

Chymotrypsin, trypsin, pancreatin, 그리고 Aspergillus oryzae 유래 단백질분해효소의 in vitro처리에 의하여 유청단백질(WPI)의 가수분해물(WPH)중 ${\alpha}-LA$ 유래의 항원성변화를 조사하기 위하여 토끼 항 ${\alpha}-LA$ 항혈청을 이용한 competitive inhibition ELISA(cELISA)와 heterologous PCA를 실시하였다. cELISA에 의하여 WPH의 monovalent항원성을 분석한 결과, pepsin전처리는 chymotrypsin, trypsin 그러고 pancreatin 가수분해물의 항원성을 더욱 감소시키는 효과가 있었으며, 열 전처리는 Asp. oryzae 유래효소 및 trypsin 가수분해물의 항원성을 더욱 감소시켰다 전체적으로 ${\alpha}-LA$유래의 monovalent 항원성은 효소처리에 의하여 $10^{-2.5}-10^{-5.5}$배 또는 그 이하로 저하되었으며, 특히 열 및 pepsin 전처리후 trypsin으로 가수분해한 경우(TDP)의 항원성은 거의 상실되었다. WPH의 가수분해도와 ${\alpha}-LA$유래의 monovalent 항원성 감소는 그다지 일치하지 않았다. Guinea pig를 이용한 PCA test에 의하여 ${\alpha}-LA$유래의 polyvalent 항원성을 분석한 결과 WPI 및 ${\alpha}-LA$는 양성으로 높게 나타났으나, WPH는 전처리유무에 관계없이 모두 음성으로 나타났다. 이는 WPI의 가수분해로 생성된 ${\alpha}-LA$유래의 peptide가 특이항체와 결합은 가능하나 생체내에서 알레르기를 유발하지 않음을 뜻하였다. 따라서, 유청단백질을 효소로 가수분해하면 유청단백질중 ${\alpha}-LA$의 allergenicity는 쉬 파괴됨을 알 수 있었다.

• 대한화학회지
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• 제38권6호
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• pp.449-455
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• 1994

효소를 이용한 생리활성 펩티드의 합성 연구에 관한 기초자료를 얻기 위하여, Kyotorphin(진통작용을 가진 펩티드) 유도체가 $\alpha-chymotrysin$를 이용한 이상계(two phase system;유기상과 수용액상)조건하에서 Ac-Tyr-OH 와 $Arg-NH_2$로부터 합성되었다. Ac-Tyr-OH(10 mM)과 $Arg-NH_2$ (20 mM)와의 Kyotorphin 유도체 합성에 대한 유기용매의 효과에서 ethyl acetate계에서의 합성 수율이 다른 유기용매(dichloromethane, n-butanol, n-hexane, chloroform)에서 보다도 더 높았다. Kyotorphin 유도체의 합성에 미치는 최적조건을 보면, 효소 농도는 10 ${\mu}M$, 온도 및 pH는 각각 $35^{\circ}C$ 및 7.0이었으며, 유기상/수용액상의 비$(\alpha)$는 15였다. Kyotorphin 유도체 합성의 최적 반응조건하에서 수율은 70.2%였으며, 이때의 반응은 24시간 후에 평형에 도달하였다.

• 한국미생물생명공학회:학술대회논문집
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• 한국미생물생명공학회 1977년도 추계학술발표회 및 특별 강연초록
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• pp.195.4-196
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• 1977

Trypsin에 대해서 비해물질을 생성하는 Streptomyces속 균주 AS 707을 선별하고 이 균주가 생성하는 물질의 작용성 및 제성질을 조사한 결과 본 저해물질은 열에 대해서 비교적 강하고 pH 처리에 대해서는 산성에서 중성에 걸쳐서는 안정하나 alkali성에서는 불안정했고 $\alpha-chymotrypsin과$ papain에 대해서도 저해작용을 하였으며 trypsin에 대한 저해양상은 mixed type이었다.(중략)

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제31권5호
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• pp.1262-1266
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• 2010

In this study, we investigated the use of liquid crystals to selectively detect the activity of enzymes at interfaces decorated with oligopeptide-based membranes. We prepared a mixed monolayer of tetra(ethylene glycol)-terminated lipids and carboxylic acid-terminated lipids at the aqueous-liquid crystal (LC) interface. The 17 amino-acid oligopeptide SNFKTIYDEANQFATYK was then immobilized onto this mixed monolayer through N-hydroxysuccinimide-activation of the carboxylic acid groups. We examined the orientational behavior of nematic 4-cyano-4'-pentylbiphenyl (5CB) after conjugation of the 17 amino-acid oligopeptide with the mixed monolayer assembled at the interface. Immobilization of the oligopeptide caused orientational transitions in 5CB, with a change from homeotropic (perpendicular) to tilted alignment, which was primarily due to the reorganization of the monolayer. The orientation of the 5CB molecules returned to its homeotropic state after contacting the interface containing ${\alpha}$-chymotrypsin, which can cleave the immobilized oligopeptide. Control experiments confirmed that the enzymatic activity of ${\alpha}$-chymotrypsin triggered the ordering transitions in the LC. These results suggest that the LC can provide a facile method for selective detection of enzymatic activity.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제17권5호
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• pp.529-532
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• 1989

A strain of Streptomyces sp. (YS-221-B) extracellularly produced an inhibitory substance for $\alpha$-D-Glucosidase. The substance was purified 96-fold from culture filtrate by dialysis, heat treatment, adsorption on active carbon, Bio-Gel P-10 and Sephadex G-75 column chromatography with yield of 9.2%. The substance was stable in pH range from 7.0 to 11.0 at 37$^{\circ}C$, and a treatment at 10$0^{\circ}C$ for 20 min diminished only 15% of the original activity. The inhibitor was not inactivated by the treatment of $\alpha$-, $\beta$-amylases, glucoamylases, trypsin and chymotrypsin but inactivated by pyoteases from Streptomyces griseus and Tritirachium album.

• 한국식품과학회지
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• 제28권1호
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• pp.34-39
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• 1996

메밀(날 메밀, 볶은 메밀, 찐 메밀)에서 추출, 분리한 crude hemicellulose, alcohol-insoluble hemicellulose, residue 및 고분자 가용성 다당류(분자량 10 KDa 이상)와 저분자 가용성 다당류(분자량 10 KDa 이하)가 in vitro에서 췌장의 소화효소 활성에 미치는 영향을 조사하였다. 다당류-효소액을 $37^{\circ}C$에서 5분간 반응시킨 후 다당류를 제거하고 여액의 소화효소 활성을 측정함으로써 다당류가 소화효소의 활성에 미치는 영향을 조사하였다. 메밀의 crude hemicellulose, alcohol-in-soluble hemicellulose, residue는 ${\alpha}-amylase$ 활성을 저하시켰으며, 고분자 수용성 다당류와 저분자 수용성 다당류는 ${\alpha}-amylase$ 활성을 저해하지 않았다. 또한, 저분자 수용성다당류를 제외한 모든 다당류는 lipase의 활성을 감소시켰다. Crude hemicellulose, alcohol-insoluble hemicellulose, residue와 고분자 수용성 다당류는 trypsin과 chymotrypsin 활성을 현저히 저하시켰으나 저분자 수용성 다당류는 이들의 활성을 약간 감소시키는 것으로 나타났다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제37권4호
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• pp.340-349
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• 2009

메주로부터 항진균 및 항세균 활성을 나타내는 균주를 분리하고 동정하여 B. polyfermenticus CJ9로 명명하였다. B. polyfermenticus CJ9의 생육에 따른 항균 활성을 측정한 결과 항세균 활성은 배양 12시간에 최대 활성을 나타내며 72시간까지 90% 이상 활성을 유지하다 120시간에 활성을 완전히 상실하였다. 항진균 활성은 배양 24시간 이후부터 최대 활성을 나타내었고, 사멸기 이후 활성이 다소 감소되었으나 배양 120시간까지 활성이 유지되었다. B. polyfermenticus CJ9은 식품과 인체에 유해한 곰팡이, 효모, 그람 양성 및 음성 세균에 대한 항진균 활성과 항세균 활성을 동시에 나타내었다. B. polyfermenticus CJ9의 항세균 활성은 $37^{\circ}C$ 에서 24시간 열처리 후에 활성을 상실하였으며, pH 5.0~9.0 구간에서는 안정한 활성을 나타내었으나 pH 3.0~4.0 구간에서 활성이 감소하였다. 항진균 물질은 $121^{\circ}C$에서 15분간 열처리시 활성이 감소되었으나 역가가 완전히 소실되지 않았으며, pH 3.0~9.0 구간에서 안정한 활성을 나타내었다. 항세균 물질과 항진균 물질은 proteinase K, protease, trypsin, $\alpha$-chymotrypsin 등의 단백분해효소 처리로 역가를 상실하거나 일부 감소되어 단백질성 물질임을 추정하였다. B. polyfermenticus CJ9의 항세균 물질과 항진균 물질을 $C_{18}$ Sep-Pak column에 흡착된 분획으로부터 역가를 확인하여 소수성 물질임을 알 수 있었으며, Tricine-SDS-PAGE 및 direct detection 실험을 통하여 분자량을 확인한 결과 항진균 물질은 약 1.4 kDa의 물질임을 확인하였다. 그러나 항세균 활성 물질은 열 불안정성 때문에 동 실험법상에서 그 분자량을 확인할 수 없었다. B. polyfermenticus CJ9이 생산하는 항균 물질은 항세균 및 항진균 활성을 동시에 가지는 단백질성 물질로서 천연 식품보존제 및 정장제재로 활용이 기대되며, 이를 위하여 항세균 물질과 항진균 물질의 정제 및 구조분석 등의 연구가 필요하다.