Mass Spectrometry Letters

  • 제4권1호
  • /
  • Pages.1-9
  • /
  • 2013
  • /
  • 2233-4203(pISSN)
  • /
  • 2093-8950(eISSN)
한국질량분석학회 (Korean Society for Mass Spectrometry)
권호 표지
DOI QR코드

DOI QR Code

Fungal Secretome for Biorefinery: Recent Advances in Proteomic Technology

  • Adav, Sunil S. (School of Biological Sciences, Nanyang Technological University) ;
  • Sze, Siu Kwan (School of Biological Sciences, Nanyang Technological University)
  • 투고 : 2013.03.03
  • 심사 : 2013.03.21
  • 발행 : 2013.03.29
PDF 다운로드
⟨ 이전 논문 다음 논문 ⟩

초록

Fungal biotechnology has been well established in food and healthcare sector, and now being explored for lignocellulosic biorefinery due to their great potential to produce a wide array of extracellular enzymes for nutrient recycling. Due to global warming, environmental pollution, green house gases emission and depleting fossil fuel, fungal enzymes for lignocellulosic biomass refinery become a major focus for utilizing renewal bioresources. Proteomic technologies tender better biological understanding and exposition of cellular mechanism of cell or microbes under particular physiological condition and are very useful in characterizing fungal secretome. Hence, in addition to traditional colorimetric enzyme assay, mass-spectrometry-based quantification methods for profiling lignocellulolytic enzymes have gained increasing popularity over the past five years. Majority of these methods include two dimensional gel electrophoresis coupled to mass spectrometry, differential stable isotope labeling and label free quantitation. Therefore, in this review, we reviewed more commonly used different proteomic techniques for profiling fungal secretome with a major focus on two dimensional gel electrophoresis, liquid chromatography-based quantitative mass spectrometry for global protein identification and quantification. We also discussed weaknesses and strengths of these methodologies for comprehensive identification and quantification of extracellular proteome.

키워드

참고문헌

  1. Galagan, J. E.; Calvo, S. E.; Borkovich, K. A.; Selker, E. U.; Read, N. O.; Jaffe, D.; FitzHugh, W.; Ma, L. J.; Smirnov,S.; Purcell, S.; Rehman, B.; Elkins, T.; Engels, R.; Wang, S.; Nielsen, C. B.; Butler, J.; Endrizzi, M.; Qui, D.; Ianakiev,P.; Bell-Pedersen, D.; Nelson, M. A.; Werner-Washburne, M.; Selitrennikoff, C. P.; Kinsey, J. A.; Braun, E. L.; Zelter,A.; Schulte, U.; Kothe, G. O.; Jedd, G.; Mewes, W.; Staben,C.; Marcotte, E.; Greenberg, D.; Roy, A.; Foley, K.; Naylor,J.; Stange-Thomann, N.; Barrett, R.; Gnerre, S.; Kamal, M.; Kamvysselis, M.; Mauceli, E.; Bielke, C.; Rudd, S.; Frishman, D.; Krystofova, S.; Rasmussen, C.; Metzenberg,R. L.; Perkins, D. D.; Kroken, S.; Cogoni, C.; Macino, G.; Catcheside, D.; Li, W.; Pratt, R. J.; Osmani, S. A.; DeSouza,C. P. C.; Glass, L.; Orbach, M. J.; Berglund, J. A.; Voelker,R.; Yarden, O.; Plamann, M.; Seiler, S.; Dunlap, J.; Radford,A.; Aramayo, R.; Natvig, D. O.; Alex, L. A.; Mannhaupt, G.; Ebbole, D. J.; Freitag, M.; Paulsen, I.; Sachs, M. S.; Lander, E. S.; Nusbaum, C.; Birren, B. Nature 2003, 422, 859. https://doi.org/10.1038/nature01554
  2. Pel, H. J.; De Winde, J. H.; Archer, D. B.; Dyer, P. S.; Hofmann, G.; Schaap, P. J.; Turner, G.; De Vries, R. P.; Albang, R.; Albermann, K.; Andersen, M. R.; Bendtsen, J. D.; Benen, J. A. E.; Van Den Berg, M.; Breestraat, S.; Caddick, M. X.; Contreras, R.; Cornell, M.; Coutinho, P. M.; Danchin, E. G. J.; Debets, A. J. M.; Dekker, P.; Van Dijck, P. W. M.; Van Dijk, A.; Dijkhuizen, L.; Driessen, A. J. M.; D'Enfert, C.; Geysens, S.; Goosen, C.; Groot, G. S. P.; De Groot, P. W. J.; Guillemette, T.; Henrissat, B.; Herweijer, M.; Van Den Hombergh, J. P. T. W.; Van Den Hondel, C. A. M. J. J.; Van Der Heijden, R. T. J. M.; Van Der Kaaij, R. M.; Klis, F. M.; Kools, H. J.; Kubicek, C. P.; Van Kuyk, P. A.; Lauber, J.; Lu, X.; Van Der Maarel, M. J. E. C.; Meulenberg, R.; Menke, H.; Mortimer, M. A.; Nielsen, J.; Oliver, S. G.; Olsthoorn, M.; Pal, K.; Van Peij, N. N. M. E.; Ram, A. F. J.; Rinas, U.; Roubos, J. A.; Sagt, C. M. J.; Schmoll, M.; Sun, J.; Ussery, D.; Varga, J.; Vervecken, W.; Van De Vondervoort, P. J. J.; Wedler, H.; Wosten, H. A. B.; Zeng, A. P.; Van Ooyen, A. J. J.; Visser, J.; Stam, H. Nat. Biotechnol. 2007, 25, 221. https://doi.org/10.1038/nbt1282
  3. Galagan, J. E.; Calvo, S. E.; Cuomo, C.; Ma, L. J.; Wortman,J. R.; Batzoglou, S.; Lee, S. I.; Ba¸stürkmen, M.; Spevak, C. C.; Clutterbuck, J.; Kapitonov, V.; Jurka, J.; Scazzocchio,C.; Farman, M.; Butler, J.; Purcell, S.; Harris, S.; Braus, G. H.; Draht, O.; Busch, S.; D'Enfert, C.; Bouchier, C.; Goldman, G. H.; Bell-Pedersen, D.; Griffiths-Jones, S.; Doonan, J. H.; Yu, J.; Vienken, K.; Pain, A.; Freitag, M.; Selker, E. U.; Archer, D. B.; Peñalva, M. Á.; Oakley, B. R.;Momany, M.; Tanaka, T.; Kumagai, T.; Asai, K.; Machida,M.; Nierman, W. C.; Denning, D. W.; Caddick, M.; Hynes,M.; Paoletti, M.; Fischer, R.; Miller, B.; Dyer, P.; Sachs, M. S.; Osmani, S. A.; Birren, B. W. Nature 2005, 438, 1105. https://doi.org/10.1038/nature04341
  4. Machida, M.; Asai, K.; Sano, M.; Tanaka, T.; Kumagai, T.;Terai, G.; Kusumoto, K. I.; Arima, T.; Akita, O.; Kashiwagi,Y.; Abe, K.; Gomi, K.; Horiuchi, H.; Kitamoto, K.; Kobayashi, T.; Takeuchi, M.; Denning, D. W.; Galagan, J. E.; Nierman, W. C.; Yu, J.; Archer, D. B.; Bennett, J. W.; Bhatnagar, D.; Cleveland, T. E.; Fedorova, N. D.; Gotoh, O.; Horikawa, H.; Hosoyama, A.; Ichinomiya, M.; Igarashi,R.; Iwashita, K.; Juvvadi, P. R.; Kato, M.; Kato, Y.; Kin, T.; Kokubun, A.; Maeda, H.; Maeyama, N.; Maruyama, J. I.; Nagasaki, H.; Nakajima, T.; Oda, K.; Okada, K.; Paulsen, I.; Sakamoto, K.; Sawano, T.; Takahashi, M.; Takase, K.; Terabayashi, Y.; Wortman, J. R.; Yamada, O.; Yamagata, Y.; Anazawa, H.; Hata, Y.; Koide, Y.; Komori, T.; Koyama, Y.; Minetoki, T.; Suharnan, S.; Tanaka, A.; Isono, K.; Kuhara, S.; Ogasawara, N.; Kikuchi, H. Nature2005, 438, 1157. https://doi.org/10.1038/nature04300
  5. Van Den Berg, M. A.; Albang, R.; Albermann, K.; Badger,J. H.; Daran, J. M.; M Driessen, A. J.; Garcia-Estrada, C.; Fedorova, N. D.; Harris, D. M.; Heijne, W. H. M.; Joardar,V.; W Kiel, J. A. K.; Kovalchuk, A.; Martín, J. F.; Nierman,W. C.; Nijland, J. G.; Pronk, J. T.; Roubos, J. A.; Van Der Klei, I. J.; Van Peij, N. N. M. E.; Veenhuis, M.; Von Dohren, H.; Wagner, C.; Wortman, J.; Bovenberg, R. A. L.Nat. Biotechnol. 2008, 26, 1161. https://doi.org/10.1038/nbt.1498
  6. Martinez, D.; Berka, R. M.; Henrissat, B.; Saloheimo, M.; Arvas, M.; Baker, S. E.; Chapman, J.; Chertkov, O.; Coutinho, P. M.; Cullen, D.; Danchin, E. G. J.; Grigoriev, I. V.; Harris, P.; Jackson, M.; Kubicek, C. P.; Han, C. S.; Ho,I.; Larrondo, L. F.; De Leon, A. L.; Magnuson, J. K.; Merino,S.; Misra, M.; Nelson, B.; Putnam, N.; Robbertse, B.; Salamov, A. A.; Schmoll, M.; Terry, A.; Thayer, N.; Westerholm-Parvinen, A.; Schoch, C. L.; Yao, J.; Barbote,R.; Nelson, M. A.; Detter, C.; Bruce, D.; Kuske, C. R.; Xie,G.; Richardson, P.; Rokhsar, D. S.; Lucas, S. M.; Rubin, E. M.; Dunn-Coleman, N.; Ward, M.; Brettin, T. S. Nat. Biotechnol. 2008, 26, 553. https://doi.org/10.1038/nbt1403
  7. Martinez, D.; Larrondo, L. F.; Putnam, N.; Sollewijn Gelpke,M. D.; Huang, K.; Chapman, J.; Helfenbein, K. G.; Ramaiya,P.; Detter, J. C.; Larimer, F.; Coutinho, P. M.; Henrissat, B.;Berka, R.; Cullen, D.; Rokhsar, D. Nat. Biotechnol. 2004, 22, 695. https://doi.org/10.1038/nbt967
  8. Martinez, D.; Challacombe, J.; Morgenstern, I.; Hibbett, D.; Schmoll, M.; Kubicek, C. P.; Ferreira, P.; Ruiz-Duenas,F. J.; Martinez, A. T.; Kersten, P.; Hammel, K. E.; Vanden Wymelenberg, A.; Gaskell, J.; Lindquist, E.; Sabat, G.; BonDurant, S. S.; Larrondo, L. F.; Canessa, P.; Vicuna, R.;Yadav, J.; Doddapaneni, H.; Subramanian, V.; Pisabarro, A. G.; Lavín, J. L.; Oguiza, J. A.; Master, E.; Henrissat, B.;Coutinho, P. M.; Harris, P.; Magnuson, J. K.; Baker, S. E.; Bruno, K.; Kenealy, W.; Hoegger, P. J.; Kües, U.; Ramaiya,P.; Lucas, S.; Salamov, A.; Shapiro, H.; Tu, H.; Chee, C. L.;Misra, M.; Xie, G.; Teter, S.; Yaver, D.; James, T.; Mokrejs,M.; Pospisek, M.; Grigoriev, I. V.; Brettin, T.; Rokhsar, D.;Berka, R.; Cullen, D. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2009, 106, 1954. https://doi.org/10.1073/pnas.0809575106
  9. Kim, Y.; Nandakumar, M. P.; Marten, M. R. Trends Biotechnol. 2007, 25, 395. https://doi.org/10.1016/j.tibtech.2007.07.008
  10. Martinez, A. T.; Ruiz-Duenas, F. J.; Martinez, M. J.; del Rio, J. C.; Gutiérrez, A. Curr. Opin. Biotechnol. 2009, 20, 348. https://doi.org/10.1016/j.copbio.2009.05.002
  11. Baldrian, P. FEMS Microbiol. Rev. 2006, 30, 215. https://doi.org/10.1111/j.1574-4976.2005.00010.x
  12. Brogioni, B.; Biglino, D.; Sinicropi, A.; Reijerse, E. J.; Giardina, P.; Sannia, G.; Lubitz, W.; Basosi, R.; Pogni, R. PCCP 2008, 10, 7284. https://doi.org/10.1039/b812096j
  13. Rubin, E. M. Nature 2008, 454, 841. https://doi.org/10.1038/nature07190
  14. Edens, W. A.; Goins, T. Q.; Dooley, D.; Henson, J. M. Appl.Environ. Microbiol. 1999, 65, 3071.
  15. Iyer, G.; Chattoo, B. B. FEMS Microbiol. Lett. 2003, 227, 121. https://doi.org/10.1016/S0378-1097(03)00658-X
  16. Binz, T.; Canevascini, G. Curr. Microbiol. 1997, 35, 278. https://doi.org/10.1007/s002849900254
  17. Palonen, H.; Saloheimo, M.; Viikari, L.; Kruus, K. EnzymeMicrob. Technol. 2003, 33, 854. https://doi.org/10.1016/S0141-0229(03)00247-3
  18. Kiiskinen, L. L.; Viikari, L.; Kruus, K. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002, 59, 198. https://doi.org/10.1007/s00253-002-1012-x
  19. Thakker, G. D.; Evans, C. S.; Rao, K. K. Appl. Microbiol. Biotechnol. 1992, 37, 321. https://doi.org/10.1007/BF00210986
  20. Froehner, S. C.; Eriksson, K. E. J. Bacteriol. 1974, 120, 458.
  21. Monteoliva, L.; Albar, J. P. Brief. Funct. Genomic. Proteomic. 2004, 3, 220. https://doi.org/10.1093/bfgp/3.3.220
  22. Oda, K.; Kakizono, D.; Yamada, O.; Iefuji, H.; Akita, O.; Iwashita, K. Appl. Environ. Microbiol. 2006, 72, 3448. https://doi.org/10.1128/AEM.72.5.3448-3457.2006
  23. Ribeiro, D. A.; Cota, J.; Alvarez, T. M.; Brüchli, F.; Bragato,J.; Pereira, B. M. P.; Pauletti, B. A.; Jackson, G.; Pimenta, M. T. B.; Murakami, M. T.; Camassola, M.; Ruller, R.; Dillon, A. J. P.; Pradella, J. G. C.; Paes Leme, A. F.; Squina,F. M. PLoS One 2012, 7.
  24. Manavalan, T.; Manavalan, A.; Thangavelu, K. P.; Heese, K. J. Proteomics 2012, 77, 298. https://doi.org/10.1016/j.jprot.2012.09.004
  25. Zorn, H.; Peters, T.; Nimtz, M.; Berger, R. G. Proteomics2005, 5, 4832. https://doi.org/10.1002/pmic.200500015
  26. Ghosh, M.; Mukherjee, R.; Nandi, B. Acta Biotechnol.1998, 18, 243. https://doi.org/10.1002/abio.370180309
  27. Mata, G.; Savoie, J. M. World J. Microbiol. Biotechnol.1998, 14, 513. https://doi.org/10.1023/A:1008886521091
  28. Hori, C.; Igarashi, K.; Katayama, A.; Samejima, M. FEMSMicrobiol. Lett. 2011, 321, 14.
  29. Sato, S.; Liu, F.; Koc, H.; Tien, M. Microbiology 2007,153, 3023. https://doi.org/10.1099/mic.0.2006/000513-0
  30. Wymelenberg, A. V.; Sabat, G.; Martinez, D.; Rajangam, A. S.; Teeri, T. T.; Gaskell, J.; Kersten, P. J.; Cullen, D. J. Biotechnol. 2005, 118, 17.
  31. Eriksson, K. E.; Pettersson, B. Eur. J. Biochem. 1975, 51, 213. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1975.tb03921.x
  32. Eriksson, K. E.; Pettersson, B. Eur. J. Biochem. 1975, 51, 193. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1975.tb03919.x
  33. Streamer, M.; Eriksson, K. E.; Pettersson, B. Eur. J. Biochem.1975, 59, 607. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1975.tb02489.x
  34. Hao, P.; Guo, T.; Li, X.; Adav, S. S.; Yang, J.; Wei, M.; Sze, S. K. J. Proteome Res. 2010, 9, 3520. https://doi.org/10.1021/pr100037h
  35. Hao, P.; Qian, J.; Ren, Y.; Sze, S. K. J. Proteome Res.2011, 10, 5568. https://doi.org/10.1021/pr2007686
  36. Alpert, A. J. Anal. Chem. 2008, 80, 62. https://doi.org/10.1021/ac070997p
  37. Adav, S. S.; Chao, L. T.; Sze, S. K. Mol. Cell. Proteomics2012, 11.
  38. Adav, S. S.; Li, A. A.; Manavalan, A.; Punt, P.; Sze, S. K. J. Proteome Res. 2010, 9, 3932. https://doi.org/10.1021/pr100148j
  39. Adav, S. S.; Ravindran, A.; Cheow, E. S. H.; Sze, S. K. J. Proteomics 2012, 75, 5590. https://doi.org/10.1016/j.jprot.2012.08.011
  40. Adav, S. S.; Ravindran, A.; Sze, S. K. J. Proteomics 2012,75, 1493. https://doi.org/10.1016/j.jprot.2011.11.020
  41. Bantscheff, M.; Schirle, M.; Sweetman, G.; Rick, J.; Kuster,B. Anal. Bioanal. Chem. 2007, 389, 1017. https://doi.org/10.1007/s00216-007-1486-6
  42. Xie, F.; Liu, T.; Qian, W. J.; Petyuk, V. A.; Smith, R. D. J. Biol. Chem. 2011, 286, 25443. https://doi.org/10.1074/jbc.R110.199703
  43. Evans, C.; Noirel, J.; Ow, S. Y.; Salim, M.; Pereira-Medrano,A. G.; Couto, N.; Pandhal, J.; Smith, D.; Pham, T. K.; Karunakaran, E.; Zou, X.; Biggs, C. A.; Wright, P. C. Anal.Bioanal. Chem. 2012, 404, 1011. https://doi.org/10.1007/s00216-012-5918-6
  44. Noire, J.; Evans, C.; Salim, M.; Mukherjee, J.; Ow, S. Y.; Pandhal, J.; Pham, T. K.; Biggs, C. A.; Wright, P. C. Curr. Proteomics 2011, 8, 17. https://doi.org/10.2174/157016411794697408
  45. Thompson, A.; Schäfer, J.; Kuhn, K.; Kienle, S.; Schwarz,J.; Schmidt, G.; Neumann, T.; Hamon, C. Anal. Chem.2003, 75, 1895. https://doi.org/10.1021/ac0262560
  46. Adav, S. S.; Ng, C. S.; Arulmani, M.; Sze, S. K. J. ProteomeRes. 2010, 9, 3016.
  47. Le Crom, S.; Schackwitz, W.; Pennacchio, L.; Magnuson, J. K.; Culley, D. E.; Collett, J. R.; Martin, J.; Druzhinina, I.S.; Mathis, H.; Monot, F.; Seiboth, B.; Cherry, B.; Rey, M.;Berka, R.; Kubicek, C. P.; Baker, S. E.; Margeot, A. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2009, 106, 16151. https://doi.org/10.1073/pnas.0905848106
  48. Manavalan, A.; Adav, S. S.; Sze, S. K. J. Proteomics 2011,75, 642. https://doi.org/10.1016/j.jprot.2011.09.001
  49. Wymelenberg, A. V.; Gaskell, J.; Mozuch, M.; Sabat, G.; Ralph, J.; Skyba, O.; Mansfield, S. D.; Blanchette, R. A.; Martinez, D.; Grigoriev, I.; Kersten, P. J.; Cullen, D. Appl. Environ. Microbiol. 2010, 76, 3599. https://doi.org/10.1128/AEM.00058-10
  50. Wu, W. W.; Wang, G.; Baek, S. J.; Shen, R. F. J. Proteome Res. 2006, 5, 651. https://doi.org/10.1021/pr050405o
  51. Chee, S. G.; Poh, K. C.; Trong, K. P.; Wright, P. C. J. Proteome Res. 2007, 6, 821. https://doi.org/10.1021/pr060474i
  52. Karp, N. A.; Huber, W.; Sadowski, P. G.; Charles, P. D.; Hester, S. V.; Lilley, K. S. Mol. Cell. Proteomics 2010, 9, 1885. https://doi.org/10.1074/mcp.M900628-MCP200
  53. Patel, V. J.; Thalassinos, K.; Slade, S. E.; Connolly, J. B.; Crombie, A.; Murrell, J. C.; Scrivens, J. H. J. Proteome Res. 2009, 8, 3752. https://doi.org/10.1021/pr900080y
  54. Pierce, A.; Unwin, R. D.; Evans, C. A.; Griffiths, S.; Carney,L.; Zhang, L.; Jaworska, E.; Lee, C. F.; Blinco, D.; Okoniewski, M. J.; Miller, C. J.; Bitton, D. A.; Spooncer, E.; Whetton, A. D. Mol. Cell. Proteomics 2008, 7, 853. https://doi.org/10.1074/mcp.M700251-MCP200
  55. Bantscheff, M.; Boesche, M.; Eberhard, D.; Matthieson, T.; Sweetman, G.; Kuster, B. Mol. Cell. Proteomics 2008,7, 1702. https://doi.org/10.1074/mcp.M800029-MCP200
  56. Kocher, T.; Pichler, P.; Schutzbier, M.; Stingl, C.; Kaul, A.;Teucher, N.; Hasenfuss, G.; Penninger, J. M.; Mechtler, K. J. Proteome Res. 2009, 8, 4743. https://doi.org/10.1021/pr900451u
  57. Wang, H.; Alvarez, S.; Hicks, L. M. J. Proteome Res. 2012,11, 487. https://doi.org/10.1021/pr2008225
  58. Griffin, T. J.; Xie, H.; Bandhakavi, S.; Popko, J.; Mohan, A.; Carlis, J. V.; Higgins, L. J. Proteome Res. 2007, 6, 4200. https://doi.org/10.1021/pr070291b
  59. Dayon, L.; Pasquarello, C.; Hoogland, C.; Sanchez, J. C.; Scherl, A. J. Proteomics 2010, 73, 769. https://doi.org/10.1016/j.jprot.2009.10.015
  60. Olsen, J. V.; Macek, B.; Lange, O.; Makarov, A.; Horning,S.; Mann, M. Nat. Methods 2007, 4, 709. https://doi.org/10.1038/nmeth1060
  61. Swaney, D. L.; McAlister, G. C.; Wirtala, M.; Schwartz, J. C.; Syka, J. E. P.; Coon, J. J. Anal. Chem. 2007, 79, 477. https://doi.org/10.1021/ac061457f
  62. Shirran, S. L.; Botting, C. H. J. Proteomics 2010, 73, 1391. https://doi.org/10.1016/j.jprot.2010.03.003
  63. Onsongo, G.; Stone, M. D.; Van Riper, S. K.; Chilton, J.; Wu, B.; Higgins, L.; Lund, T. C.; Carlis, J. V.; Griffin, T. J.Proteomics 2010, 10, 3533. https://doi.org/10.1002/pmic.201000189
  64. Christoforou, A. L.; Lilley, K. S. Anal. Bioanal. Chem.2012, 404, 1029. https://doi.org/10.1007/s00216-012-6012-9
  65. Ong, S. E.; Blagoev, B.; Kratchmarova, I.; Kristensen, D. B.; Steen, H.; Pandey, A.; Mann, M. Molecular & CellularProteomics: MCP 2002, 1, 376. https://doi.org/10.1074/mcp.M200025-MCP200
  66. Tian, C.; Beeson, W. T.; Iavarone, A. T.; Sun, J.; Marletta, M. A.; Cate, J. H. D.; Glass, N. L. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2009, 106, 22157. https://doi.org/10.1073/pnas.0906810106
  67. Phillips, C. M.; Iavarone, A. T.; Marletta, M. A. J. ProteomeRes. 2011, 10, 4177.
  68. Kota, U.; Goshe, M. B. Phytochemistry 2011, 72, 1040. https://doi.org/10.1016/j.phytochem.2011.01.027
  69. Washburn, M. P.; Wolters, D.; Yates, J. R. Nat. Biotechnol.2001, 19, 242. https://doi.org/10.1038/85686
  70. Yao, X.; Freas, A.; Ramirez, J.; Demirev, P. A.; Fenselau, C. Anal. Chem. 2001, 73, 2836. https://doi.org/10.1021/ac001404c
  71. Gygi, S. P.; Rist, B.; Gerber, S. A.; Turecek, F.; Gelb, M. H.; Aebersold, R. Nat. Biotechnol. 1999, 17, 994. https://doi.org/10.1038/13690
  72. Ishihama, Y.; Oda, Y.; Tabata, T.; Sato, T.; Nagasu, T.; Rappsilber, J.; Mann, M. Mol. Cell. Proteomics 2005, 4, 1265. https://doi.org/10.1074/mcp.M500061-MCP200
  73. Matzke, M. M.; Brown, J. N.; Gritsenko, M. A.; Metz, T. O.; Pounds, J. G.; Rodland, K. D.; Shukla, A. K.; Smith, R.D.; Waters, K. M.; McDermott, J. E.; Webb-Robertson, B. J. Proteomics 2012.
  74. Tang, K.; Page, J. S.; Smith, R. D. J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2004, 15, 1416. https://doi.org/10.1016/j.jasms.2004.04.034
  75. Chelius, D.; Bondarenko, P. V. J. Proteome Res. 2002, 1, 317. https://doi.org/10.1021/pr025517j
  76. Adav, S. S.; Cheow, E. S. H.; Ravindran, A.; Dutta, B.; Sze,S. K. J. Proteomics 2012, 75, 3694. https://doi.org/10.1016/j.jprot.2012.04.031
  77. Adav, S. S.; Ravindran, A.; Chao, L. T.; Tan, L.; Singh, S.;Sze, S. K. J. Proteome Res. 2011, 10, 4579. https://doi.org/10.1021/pr200416t
  78. Gerber, S. A.; Rush, J.; Stemman, O.; Kirschner, M. W.; Gygi, S. P. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2003, 100, 6940. https://doi.org/10.1073/pnas.0832254100

피인용 문헌

  1. Study of Phanerochaete chrysosporium Secretome Revealed Protein Glycosylation as a Substrate-Dependent Post-Translational Modification vol.13, pp.10, 2014, https://doi.org/10.1021/pr500385y
  2. Quantitative proteomic study of Aspergillus Fumigatus secretome revealed deamidation of secretory enzymes vol.119, 2015, https://doi.org/10.1016/j.jprot.2015.02.007
  3. Methodologies and Perspectives of Proteomics Applied to Filamentous Fungi: From Sample Preparation to Secretome Analysis vol.16, pp.12, 2015, https://doi.org/10.3390/ijms16035803