자연과학논문집 (The Journal of Natural Sciences)

배재대학교 자연과학연구소 (Research Institute of Natural Sciences)
권호 표지

재조합 대장균으로부터 항고혈압 Angiotensin I-Converting Enzyme 저해제의 특성연구

Characterization of Antihypertensive Angiotensin I-Converting Enzyme Inhibitor from Recombinant E. coli

  • 김재호 ((주)배상면) ;
  • 정승찬 (배재대학교 바이오의약연구센타 생명유전공학과) ;
  • 이대형 (배재대학교 바이오의약연구센타 생명유전공학과) ;
  • 이종수 (배재대학교 바이오의약연구센타 생명유전공학과)
  • Kim, Jae-Ho (Baesangmyun Brewery Co.) ;
  • Jeong, Seung-Chan (Department of Life Science and Genetic Engineering, Bio-Medicinal Resource Research Center, PaiChai University) ;
  • Lee, Dae-Hyong (Department of Life Science and Genetic Engineering, Bio-Medicinal Resource Research Center, PaiChai University) ;
  • Lee, Jong-Soo (Department of Life Science and Genetic Engineering, Bio-Medicinal Resource Research Center, PaiChai University)
  • 발행 : 2005.12.30
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초록

안지오텐신(ACE) 저해제는 항고혈 효과를 갖고 있으므로 오랫동안 고혈압의 예방이나 치료에 이용되어 왔다. 본 연구는 재조합 대장균으로부터 새로운 ACE 저해제를 생산하고 정제하며 나아가 이들이 구조-기능 관P를 규명하기 위해 수행되었다. Saccharomyces cerevisiae의 ACE 저해 펩타이드 유전자를 함유하고 있는 재조합 pGEX-4T-3을 대장균 BL21(DE3)로 형질전환 시켰다. 재조합 pGEX-4T-3을 갖고 있는 대장균 BL21(DE3)로부터 생산된 Glutathione-s 전이효소(GST) 융합 단백질을 얻어서 그중 ACE저해 펩타이드를 Sephadex G-25 컬럼 크로마토그래피로 정제하였다. 정제된 ACE 저해 펩타이드는 타이로신-아스파틱엑시드-그리신-글리신-발린-페닐알라린-아르기닌-발린-타이로신-트레오닌의 서열을 가진 새로운 decapeptide이었고 ACE에 대하여 경쟁적으로 저해하였다.

The angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitor has anti-hypertensive effects and has long been used as prevention or remedy of hypertension. This study were carried out to produce and purify a new ACE inhibitor from recombinant E. coli and further elucidate its structure-function relationship. Recombinant pGEX-4T-3 containing ACE inhibitory peptide gene of Saccharomyces cerevisiae was transformed into E. coli BL21(DE3). Glutathione-S transferase (GST) fusion protein from E. Coli BL21(DE3) harboring the recombination pGEX-4T-3 was obtained and the ACE inhibitory peptide was purified with Sephadex G-25 column chromatography. The purified ACE inhibitory peptide was a novel decapeptide with sequence Tyr-Asp-Gly-Gly-Val-Phe -Arg-Val-Tyr-Thr which shows very low similarity to the other ACE inhibitory peptide sequence. The purified ACE inhibitor competitively inhibited ACE.

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