Abstract
Selenium containing peptide was produced by culturing yeast with selenium, Selenium was broadly incorporated in the various size of proteins based on the GPC analysis of the total yeast protein. The ratio of selenium to protein increased with the concentration of added selenium in the culture medium. Antioxidant activity (glutathione peroxidase-like activity) was proportional to the concentration of selenium concentration in the peptide. Different size of proteins were obtained by hydrolyzing the total yeast protein by protease XIV. Average molecular weight of selenium peptide was analyzed by GPC. Glutathione peroxidase (GPx) activity of the selenium peptide increased as the size of peptide decreased. Sodium selenite had strong inhibition on the yeast growth than sodium selenate. The ratio of selenium to protein was higher with sodium selenate than with sodium selenite. These results showed the potentials of selenium peptide production by yeast cultivation.
셀레늄을 함유하는 펩타이드(셀레늄 펩타이드)는 셀레늄을 함유하는 배지에서 효모를 배양함으로써 생산 하였다. 효모 단백질의 GPC 분석을 통해서 다양한 크기의 단백질 내 셀레늄 분포를 조사한 결과 셀레늄이 효모 내 단백질에 균일하게 분포하는 것을 확인하였다. 단백질당 셀레늄 양은 배지에 첨가한 셀레늄 양이 증가함에 따라 증가하였고 펩타이드 내의 셀레늄 함량이 높아질수측 항산화 효과 (glutathione peroxidase 유사 활성)가 증가하였다. 단백질 가수분해효소 XIV를 이용하여 여러 분자량의 펩타이드를 생산하였으며 평균 분자량을 GPC로 분석하였다 셀레늄 펩타이드의 glutathione peroxidase (GPx) 활성은 펩타이드의 분자량이 감소할수록 증가하였다. Sodium selenate은 sodium selenite에 비해 효모의 성장 저해를 적게 받았고 단백질 내 셀레늄 함량이 sodium selenite보다 높았다. 이 결과는 효모 배양에 의한 셀레늄 펩타이드의 생산의 가능성과 이를 이용한 항산화 제로서의 응용가능성을 보여주었다.