Characterization of the Bacterial Cell Wall Lytic Enzyme Produced by Aspergillus sp. HCLF-4

Aspergillus sp. HCLF-4에 의해 생성되는 세균세포벽 분해효소의 특성

In this study, we have isolated bacterial cell wall lytic enzyme in the culture supernatant of Aspergillus sp. HCLF-4. This hydrolase showed cell wall lytic activity against Anabaena cylindrica. The extracellular enzyme was produced by Aspergillus sp. HCLF-4 when it was grown in a PDB media containing 0.05% heat killed Micrococcus luteus cells. The molecular weight of lytic enzyme was about 14.3 kDa. The optimal pH and temperature for the activity of this enzyme were 3.0~4.0 and $30^{\circ}C$, respectively. This hydrolase activity was reduced by $Na^{+}$, $Li^{+}$, $Ca^{2+}$, $Cu^{2+}$, $Fe^{3+}$, EDTA, and PMSF, whereas it was increased by $Mg^{2+}$, $Mn^{2+}$>. The enzyme has N-acetylmuramyl-L-amidase or endopeptidase activity.

Aspergillus sp. HCLF-4가 생성하는 세균 세포벽 분해효소의 특성을 규명하였다. 본 세포벽 분해 효소는 Anabaena cylindrica 세포벽 분해능을 보였다. 이 세포벽 분해 효소는 Aspergillus sp. HCLF-4를 기질성분으로 0.05% heat killed Micrococcus luteus가 포함된 PDB 배지에 키웠을 때 생성되는 inducible enzyme으로 분자량은 약 14.3 kDa 이었다. 본 세포벽 분해효소는 pH 3.0-4.0, 온도 $30^{\circ}C$ 조건에서 최고의 활성을 보였고 $Mg^{2+}$와, $Mn^{2+}$의 2가 이온에서 분해 효소의 활성이 촉진되었다. 반면, 1가 양이온 $Na^{+}$와 $Li^{+}$, 2강 양이온 $Ca^{2+}$와 $Cu^{2+}$, 3가 양이온 $Fe^{3+}$에서는 활성이 억제되었으며 EDTA와 PMSF 또한 분해 효소의 활성을 억제 시켰다. 이 효소는 N-acetylmuramyl-L-amidase 또는 endopeptidase와 같은 활성을 보였다.