초고온 Archaeon인 Thermococcus profundus로부터 Thermosome유사 단백질의 분리 및 구조 분석

Thermosome-like Protein from Hyperthermophilic Archaeon Thermococcus Profundus; Purification and Structural Analysis

  • 김숙경 (경상대학교 자연과학대학 생명과학부 생화학과) ;
  • 이미홍 (경상대학교 자연과학대학 생명과학부 생화학과) ;
  • 박성철 (경상대학교 자연과학대학 생명과학부 생화학과) ;
  • 정강원 (경상대학교 자연과학대학 생명과학부 생화학과)
  • Kim, Suk-Kyoung (Department of Biochemistry, Gyeongsang National University) ;
  • Lee, Mi-Hong (Department of Biochemistry, Gyeongsang National University) ;
  • Park, Seong-Cheol (Department of Biochemistry, Gyeongsang National University) ;
  • Cheong, Gang-Won (Department of Biochemistry, Gyeongsang National University)
  • 발행 : 2000.12.01

초록

초고온 archaeon인 Thermococcus profundus에서 실린드형태의 단백질 복합체를 분리, 생화학적 특성과 구조를 규명하였다. 전자현미경과 영상처리 (image processing)를 이용한 구조 분석으로 8개의 subunit으로 이루어진 링 (ring) 형태가 두 개 겹쳐져 가운데 통로를 가지는 실린드형태로 이루어진 복합체임을 알 수 있었다. 또한 60kDa단백질(P60 complex)로 구성된 homomultimer임을 보여 주고 있다. 이 복합체는 $80^{\circ}C$ 이상에서 도 강한 ATPase의 활성을 보여주는 강한 내열성 단백질임을 알 수 있다. P60 complex는 초고온 archaeon이 높은 온도에서 적응하며 생존하는데 매우 중요한 역할을 할 것으로 추정할 수 있다.

We have isolated a large cylindrical protein complex from hyperthermophile archaeon Thermococcus profundus. Structural analysis by image processing of electron micrographs suggests that the complex is composed of two stacked rings of eight subunits each; the ring enclose a central channel. The purified protein was shown to be a homomultimer of 60 kDa subunit (P60 complex). It exhibits an extremely thermostable ATPase activity with a temperature optimum of $80^{\circ}C$. This protein complex may play an important role in the adaptation of thermophile archaeon to life at high temperature.

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