The Study of Superoxide dismutase (SOD) and SOD-mimic Compounds in Panax ginseng C.A.Meyer

  • / U
  • 발행 : 1997.06.01

초록

고려인삼 1년근에서 5년근을 전기영동하였고 SOD 활성에 대한 염색을 수행하였다. 그 결과 총 13개의 구분되어지는 무색의 밴드를 나타내었다. 그리고 밴드의 패턴은 1년근에서 5년근이 모두 동일 하였다. 이들 효소 중의 9개는 시아나이드 처리나 과산화수소 처리에 의해 밴드가 제거되었고 클로로포름과 에탄올처리에 대해서는 안정했다. 이들 효소들은 CuZnSOD 효소들이다. 반면에 4개의 밴드는 시아나이드처리나 과산화수소 처리에 의해 안정하고 클로로포름과 에탄올 처리에 의해서는 제거되었다. 그러므로 이들은 MnSOD 효소들이다. 인삼 1년근에서 5년근까지 SOD 활성의 비교를 광화학적 에세이 방법에 의해 측정하였다. 이들 SOD 활성 측정의 결과에서 년수에 따른 SOD 활성의 유의성있는 차이는 보여지지 않았다. 모든 인삼 추출물의 총 SOD 활성은 대략 700-800units/g of fresh weight 이었다. 그러나 SOD 효소에 의해 SOD 활성은 대략 200-250 units/g of fresh weight 이었다. 그러므로 SOD 활성 유사 물질에 의해 활성이 SOD 효소에 의한 활성보다 높다. SOD 활성 유사 물질과 SOD 효소에 의한 활성의 비는 대략 2:1에서 3:1이다.

Panax ginseng C.A.Meyer,1 to 5 years old were electrophored and were stained for SOD activity. The result indicated a total of 13 distinct form of the enzyme and the pattern of achromatic bands were not different according to ages. Nine of the enzyme activities were eliminated with cyanide or peroxide treatment and were resistant to treatment of chloroform plus ethanol. It suggested that they may be cupro-zinc containing SOD, whereas four were cyanide or peroxide resistant and were eliminated with cholroform plus ethanol treatment. They may be manganese containing SOD. Ginseng roos. 1 to 5 years old were analyzed for their SOD measurement of SOD activities of all extracts, the significant difference of SOD activities were not shown according to ages. All ginseng extracts had the total SOD activities of all extracts, the significant difference of SOD activities were not shown according to ages. All ginseng extracts had the total SOD activities of about 700-800 unit/g of fresh weight. Therefore, the SOD activities from SOD-mimic compounds were higher than one from SOD. The ratio between the SOD activity from SOD-mimic compounds and one from true SOD was approximately 2:1 to 3:1.

키워드

참고문헌

  1. Agr. Biol. Chem. v.38 Assay and inhibitors of spinachuperoxide dismutase Asada, K.;Takahashi, M.;Nagate, M.
  2. Anal. Biochem. v.44 Superoxide dismutase: improxed assays and an assay applicable to acrylamide gels Beauchamo, C. O.;Fridovich, I.
  3. Biochem. Biophys. Acta v.317 Isozymes of Superoxide dismutase oron wheat germ Beauchamo, C. O.;Fridovich, I.
  4. Plant Biochemistry Mitochondria and electron transport Bonner, W. D., Jr.;J. Bonner(ed.);J. E. Varner(ed.)
  5. Anal. Biochem. v.72 A rapid and sensitive method for the quantitation of microhgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding Brawn, M. M.
  6. Nature v.274 Bruyninsk, W. J.;Mason, H. S.;Morse, S.A.
  7. FEBS v.291 Chincolo,M.;Tazzari,P.L.;Abbondanza,A.;Dirota,A.;Battelli.M.D.G.
  8. Plant physiol. v.59 Superoxide dismutase Constantine, N.;Giannopolitis;Atanley, K. Ries
  9. Planta v.123 Disc electrophoresis. Method and application to human serum proteins Davis, B. J.
  10. Crop Science v.29 Genetic studies with two superoxide dismutase loci in soybean Griffin, J. D.;Palmer, R. G.
  11. Life Sci. v.50 Hasegawa, T.;Kaneko, F.;Niwa, Y.
  12. J. Biochem. v.219 Halliwell, B.;Gutteridge, J. M. C.
  13. J.Biol.Chem. v.250 no.22 Superoxide, hydrogen peroxide and singlet oxygen in lipid peroxidation by a xanthine oxidase system Kellog, E. W.;Fridovich, I.
  14. Biochem. v.19 Lesko, S. A.;Lorentzen, R. J.;Ts' o P.O.P.
  15. J. Biol. Chem. v.244 Superoxide dismutase: An enzymic function for erythrocuper in(hemocuperin) McCord, J. H.;Fridovich.I.
  16. Arch. Biochem. Biophys. v.301 Miller, D. M.;Grover, T. A.;Nayiri, N.;Aust, S. D.
  17. Proc. Natl. Acad. Sci. USA v.79 Moody, C. S.;Hassan, H. M.
  18. Clin. Exp. Immunol. v.49 Niwa, Y.;Miyake, S.;Sakane, T.;Shingu, M.;Yokoyama, M.
  19. Clin. Exp. Immunol. v.3 Niwa, Y.;Sakane, T.;Shingu, M.;Yokoyama, M.
  20. Hereditas v.82 Nordenson, I.;Beckman, L.
  21. J. Biol. Chem. v.264 Sagnipanti, J. L.;Kraemer, K. H.
  22. J. Bio.Chem. v.248 Superoxide dismutase: organelle specifity Weisiger, R. A.;Fridovich, I.
  23. Science v.212 Weitzmanm, S. A.;Stossel, T. P.