한국재래메주에서 분리한 Scopulariopsis brevicaulis가 생성하는 Protease의 특성 및 작용양상

  • Choi, Cheong (Department of Food Science & Technology, Yeungnam University) ;
  • Choi, Kwang-Soo (Department of Food Science & Technology, Yeungnam University) ;
  • Kim, Sung (Department of Food Science & Technology, Yeungnam University) ;
  • Lee, Seon-Ho (Department of Food Science & Technology, Yeungnam University) ;
  • Son, Jun-Ho (Department of Food Science & Technology, Yeungnam University) ;
  • Choi, Hee-Jin (Department of Food Science & Technology, Yeungnam University) ;
  • Lee, Sang-Seon (Department of Biological Science and Education, The Korea National University of Education) ;
  • An, Bong-Jeon (Department of Cosmetic Engineering, Dong Kook Junior College)
  • 최청 (영남대학교 식품가공학과) ;
  • 최광수 (영남대학교 식품가공학과) ;
  • 김성 (영남대학교 식품가공학과) ;
  • 이선호 (영남대학교 식품가공학과) ;
  • 손준호 (영남대학교 식품가공학과) ;
  • 최희진 (영남대학교 식품가공학과) ;
  • 이상선 (한국교원대학교 생물교육학과) ;
  • 안봉전 (동국전문대학향장공업과)
  • Published : 1997.02.01

Abstract

An alkaline protease producing microorganism was isolated from korean traditional Meju and identified as Scopulariopsis brevicaulis. The optimum culture condition of Scopulariopsis brevicaulis for the production of alkaline protease was as follow: 2% soluble starch, 0.2$, tryptophan, 0.1% (NH$_{4}$) $_{2}$S$_{2}$O$_{8}$ 0.2% NaHPO$_{4}$, pH 7.5, 35$\CIRC $C. The optimum pH and temperature for the enzyme activity of alkaline protease producing Scopulariopsis brevicaulis were pH 9.0 and 50$\circ $C, respectively. The enzyme was relatively stable at pH 6.0~11.0 and at temperature below 40$\circ $C. The activity of the enzyme was inhibited by Hg$^{2+}$ whereas Cu$^{2+}$ gave rather activating effects on the enzyme activity. Phenylmethanesulfonyl fluoride inhibited the enzyme activity. This result indicates that serine is very important role in this enzyme. Km value for casein was 1.2410$^{4}$ M/L, V$_{max}$ value for casein was 25.99 $\mu $g/min. This enzyme hydrolyzed casein more rapidly than the hemoglobin.

Keywords

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