Survey on the Chitinolytic Activity from Some Plants for the Industrial Utilization

공업적 이용을 위한 식물성 키틴분해효소의 탐색

The survey on the chitinolytic activity of some plants was performed for the purpose of obtaining some reliable and inexpensive sources of chitinase. Rice, soybean for sprouting, kiwi fruit, almond and crude papain were investigated. Rice bran, seed coat of the soybean and the pericarp of kiwi fruit showed a considerable activity, while the bean after the removal of the seed coat, the mixture of rice integument and endosperm, polished rice, and defatted soybean powder didn't have any detectable activity. These crude enzymes have shown to contain both endo- and exochitinase activity. The effects of pH and temperature on the enzyme activity were variable. Furthermore we have observed the chitosanolytic activity from these enzyme Preparations. The rice bran had the highest activity in the enzymatic degradation of chitosan, and seed coat of soybean and the pericarp of kiwi fruit followed. On the basis of the fact that crude papain was not only commercially available but also the most potent in the endochitinase activity and the lowest in the exochitinase activity, we could conclude that crude papain was considered as the most suitable source of the chitinase among plants studied in this paper. In addition, rice bran was worth further investigation from the point of utilizing agricultural by-product.

키틴을 효소적인 방법으로 분해하여 키틴 올리고머를 생산할 수 있는 값싸고 안정적인 효소원을 확보하기 위하여 벼, 콩, 참다래, 아몬드, 조(粗)파파인 등의 식물체로부터 키틴분해효소를 탐색하였다. 왕겨, 콩껍질, 참다래의 외피 등에서 키틴분해효소의 활성이 나타났으며 껍질을 제거한 콩, 쌀기울, 백미, 탈지 대두분 등에서는 활성이 없었다. 이들 키틴분해효소는 exochitinase와 endochitinase 형태의 두종류 활성을 갖는 것이 관찰되었으며, 참다래와 조(粗)파파인에서 endochitinase의 활성이 높았다. pH의 영향은 exochitinase의 경우 효소원에 따라 $pH\;5{\sim}7$ 사이에서 최대활성을 나타내었고 endochitinase는 모두 pH 3과 $pH\;5{\sim}6$의 두 곳에서 최대활성을 나타내었다. 온도변화에 의한 exochitinase의 활성은 $50^{\circ}C$에서도 비교적 안정했다. 반면에 endochitinase는 종류에 따라 다양한 최적 온도를 갖는 것이 관찰되었다. 또한 이들 조효소는 키토산분해 활성을 갖고 있었으며 왕겨가 가장 높고 콩껍질, 참다래의 순서였다. 키틴을 이용한 키틴올리고머의 생산을 위한 가장 적합한 효소원으로는 exochitinase의 활성이 가장 적으며 endochitinase의 활성이 높은 조(粗)파파인이 가장 적합한 것으로 사료되었다.