인체 tau 유전자의 cDNA 클로닝 및 Escherichia coli에서의 발현

Cloning and Experssion of a Human tau Gene cDNA in Escherichia coli

  • 정상호 (목원대학교 미생물학과) ;
  • ;
  • Chung, Sang-Ho (Department of Microbiology, Mokwon University) ;
  • Maeda, Tadakazu (Laboratory of Biopolymer Conformation Analysis, Kasei Institute of Life Sciences) ;
  • Yanagawa, Hiroshi (Laboratory of Biopolymer Conformation Analysis, Kasei Institute of Life Sciences)
  • 발행 : 1994.01.01

초록

정상적인 세포에서 tau 단백질은 신경세포의 축색돌기에 있는 미세소관(microtubule)과 결합하고 있지만, Alzheimer병 세포의 경우 그 단백질은 몇몇 신경세포의 체세포 수지상조직(somatodendrite) 부위에 고착되어서 이중나선 섬유(paired helical filament; PHF)의 주성분을 이루게 된다. 따라서 뇌에PHF가 축적되는 특성 파악과 그들을 야기시키는 요인분석의 일환으로 다량의 순수한 tau 단백질을 확보하기 위하여 본 연구에서는 인체 tau 유전자의 cDNA를 클로닝하고 Escherichia coli에서의 발현을 유도하였다.

In normal cells tau protein is associated with axonal microtubules, whereas in Alxheimer's disease it is immobilized in the somatodendritic compartment of certain nerve cells as a major component of the paired helical filament. As a part of the study to analyze the nature of the paired helical filament (PHF) deposits and some related factors in brain, we have cloned and expressed a human tau gene cDNA in Escherichia coli to obtain the recombinant human tau protein in abundance.

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