초록
단백질 수용액 중의 초음파흡수 mechanism을 규명하기 위하여 pH 7의 소혈청 albumin(BSA)수용액의 초음파흡수 측정을 주파수 100 kHz에서 1600 MHz에 걸쳐 행하였다. 측정방법은 plano-concave 공명법(0.1${\sim}$10 MHz)과 고분해능 Bragg 반사법(120${\sim}$1600 MHz)을 사용하였다. pH7에서의 초음파흡수스펙트럼은 Davidson-Cole 분포식의 거울상인 분포함수를 사용한 완화곡선과 일치하였다. 이 완화현상을 BSA 분자의 수화평행에 의한 것으로 해석하였다.
Ultrasonic absorption was measured in bovine serum albumin (BSA) aqueous solution (50 g/l) in the frequency range from 100 kHz to 1600 MHz at neutral pH. Three experimental techniques were used to cover the wide frequency range : plano-concave resonator, conventional Bragg reflection, and high-resolution Bragg reflection methods. The absorption spectrum at neutral pH fitted the relaxation curve well using the distribution function of a mirror image of Davidson-Cole function. The relaxaition behavior was interpreted in terms of various degree of hydration of BSA molecules.