Abstract
Ultrasonic absorption was measured in bovine serum albumin (BSA) aqueous solution (50 g/l) in the frequency range from 100 kHz to 1600 MHz at neutral pH. Three experimental techniques were used to cover the wide frequency range : plano-concave resonator, conventional Bragg reflection, and high-resolution Bragg reflection methods. The absorption spectrum at neutral pH fitted the relaxation curve well using the distribution function of a mirror image of Davidson-Cole function. The relaxaition behavior was interpreted in terms of various degree of hydration of BSA molecules.
단백질 수용액 중의 초음파흡수 mechanism을 규명하기 위하여 pH 7의 소혈청 albumin(BSA)수용액의 초음파흡수 측정을 주파수 100 kHz에서 1600 MHz에 걸쳐 행하였다. 측정방법은 plano-concave 공명법(0.1${\sim}$10 MHz)과 고분해능 Bragg 반사법(120${\sim}$1600 MHz)을 사용하였다. pH7에서의 초음파흡수스펙트럼은 Davidson-Cole 분포식의 거울상인 분포함수를 사용한 완화곡선과 일치하였다. 이 완화현상을 BSA 분자의 수화평행에 의한 것으로 해석하였다.