Korean Journal of Microbiology (미생물학회지)
- Volume 30 Issue 2
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- Pages.71-77
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- 1992
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- 0440-2413(pISSN)
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- 2383-9902(eISSN)
Serratia marcescens ATCC 21074 로 부터 순수분리한 Metalloprotease 의 자가분해성과 안전성
Abstract
A 50 KD metalloprotease of Serratia marcesrens ATCC 21074 was purified by ammoniumsulfate precipitation. DEAE-cellulose ion exchange chromatography, and sephadex ti-100gel filtration. Optimal pH and temperature of enzyme were pH 8.0 and 37"C, respectively.This enzyme was stable in the ranges of 10-37
Serratia marcescens ATCC 21074 의 세포배양액으로 부터 순수분리한 metalloprotease 의 자가분해성 및 안정성과 관련된 몇가지 효소적 특성을 조사하였다. 최적 반응온도와 pH 는 각각 37.deg.C, pH 8.0 였으며 안정성은 pH 5.0-11.0 범위에서, 온도의 경우 10-37.deg.C 에서 비교적 안정한 것으로 나타냈다. Differential scanning calorimeter 로 이효소의 열적 성질을 분석한 결과 변셩 시작 온도는 37.6 .deg.C, endothermic peak 온도는 43.2 .deg.C, enthaply 변화량은 -8.4 mJ/mg 이었다. 이 효소는 30.deg.C 에서 24 시간 동안 거의 자가분해가 일어나지 않았으나 변성된 단백질의 셩우 쉽게 자가분해되는 것으로 나타났다. 또한 이효소는 trypsin, .alpha.-chymotrypsin, elastase 에 의해서 분해되지 않았으나 분해되지 않았으나 thermolysin 에 의해서는 쉽게 분해되었다.
Keywords