Antifungal activity of a chitinase purified from bean leaves

강낭콩 잎에서 정제한 키틴분해효소의 항균활성

In order to elucidate the plant-microorganism relationship, we purified an ethylene-inducible, basic 30 KD endochitinase from bean leaves and studied its antifungal activity by a hyphal extension-inhibition assay. The purified chitinase was effective in the inhibition of hyphal growth of Aspergillus fumigatus, Botrytis cinerea, Fusarium oxysporum, Rhizoctonia solani, while microbial chitinases of Serratia marcescens and Streptomyces griceus, egg white lysozyme and papya protease didn't affect hyphal growth of the fungi. The chitinase degraded the cell walls of Micrococcus lysodeikticus, suggesting the lysozyme activity of the chitinase. We discussed the implication of the bifunctional chitinase/lysozyme activities of the protein with hydrolysis of chitin in the rapidly extending hyphae of the fungi.

강낭콩 잎에서 에틸랜에 의하여 유도되는 분자량 30KD인 염기성 키틴분해효소를 정제하고 그 항균활성을 연구하였다. 이 단백질은 chitinase 활성과 lysozyme 활성을 가졌으며, Aspergillus fumigatus, Botrytis cinerea, Fusarium oxysporum, Rhizoctonia solani의 균사 생장을 억제하였다. 그러나 함께 실험한 2종류의 미생물 chitinase, 달걀 lysozyme, 파파야 protease는 이들에 대한 항균작용을 갖지 않았다. 이상의 결과는 lysozyme 활성을 가진 식물 chitinase가 병원균의 균사생장을 억제하여 자신을 방어할 수 있음을 시사한다.