Properties of Angiotensin I-Converting Enzyme Activity in the Rice Eel, Monoptevus albus

드렁허리(Monopterus albus)의 Angiotensin I-Converting Enzyme의 특성에 관하여

Angiotensin I-converting enzyme (ACE) activity has been characterized in the rice eel, Monopterus albus. Peak activity of ACE in plasma from the rice eel was shown at around pH 10, which was more alkaline compared to that of mammals. Chloride requirements for the optimal ACE activity were different from species to spedes. ACE inhibitors, EDTA, teprotide (SQ 20, 881), and captopril (SQ 14, 225) showed dose-dependent inhibitions of ACE activity in plasma from the rice eel as well as mammals. ACE activity in the rice eel was increased by CoCI2, and the enzyme activity was more unstable at high temperature as compared to mammals The highest activity of ACE among the various tissues in the rice eel was found in the brain.

드렁허리의 혈장에서 얻은 angiotensin I-converting enzyme(ACE)의 활성도를 포유동물과 비교하였다. 드렁허리의 혈장내 ACE는 pH 10에서 가장 높은 활성도를 나타냈으며 포유동물에서 보다 알칼리성이었다. 또한 최적활성도를 나타내는 데 필요한 C1 이온의 요구성은 종에 따라 다르게 나타났다. 드렁허리의 ACE 활성도는 ACE의 활성억제제인 EDTA, teprotide 및 captopril에 의해서 이들의 농도에 따라 억제 되었으며, 이 억제현상은 포유동물의 혈장 ACE와 매우 비슷하였다. 드렁허리의 ACE 활성도는 cobalt에 의하여 증가되었으며, 포유동물에 비해서 열에 불안정하였다. 또한 여러 조직중에서느 뇌에서 가장 높은 ACE 활성도가 측정되었다.