Purification and characteristics of cadmium-binding protein from hansenula anomala

Hansenula anomala이 생성하는 cadmium-binding protein의 정제 및 특성

A cadmium-binding protein was purified the cell-free extract of extreme cadmium tolerant Hansenula anomala B-7. The molecular weight was determined to be approximately 33, 000 and was composed two kinds of subunits having a molecular weight of 18, 000 and 14, 000, respectively. The extinction coefficient of the cadmium-binding protein was calculated to be 19.58. The amount of cadmium in the cadmium-binding protein was $9.26{\mu}{\textrm{g}}$ per $100{\mu}{\textrm{g}}$ of protein. A total of 14 amino acids were detected in the cadmium-binding protein, including aspartic acid, glycine and alanine that were present in a high quantity, but proline, valine and methionine were not found. The purified cadmium-binding protein contained a high quantity of cysteine and cadmium, and therefore this protein showed clearly the characteristics of metallothionein.

고도 카드뮴 내성 Hansenula anomale B-7으로부터 카드뮴 결합 단백질을 분리하여 전기 영동적으로 단일단백질로 정세됨을 확인했다. 이 단백질의 분자량은 약 33000으로서, 분자량 18000과 14000의 subunit로 구성되어 있다. 카드뮴 결합 단백질의 는 19.58이였으며, $100{\mu}{\textrm{g}}$의 단백질 중에 $9.26{\mu}{\textrm{g}}$ 카드뮴을 함유했다. 카드뮴 결합 단백질로부터 14종류의 아미노산이 검출되엇으며, aspartic acid, glycine과 alanine이 비교적 많이 함유되어 있으며, proline, valine 및 methionine은 검출되지 않았다. 본 연구에 사용된 카드뮴 내성효모로부터 분리, 정제된 카드뮴 결합 단백질은 cysteine과 카드뮴을 다량 함유하여 metallothionein의 특징을 잘 나타내고 있었다.