Clostridium butyricum ID의 자가분해 효소

Some Properties of Clostridium butyricum ID-113 Autolytic enzyme

  • Kwag, Jong-Hui (Department of Microbiology, Research Labortories, Il-Dong Pharm. Co., Ltd.) ;
  • Lee, Se-Yong (Department of Agricultural Chemistry, Korea University) ;
  • Kim, Tre-Han (Department of Microbiology, Research Labortories, Il-Dong Pharm. Co., Ltd.) ;
  • Lee, Jung-Chi (Department of Microbiology, Research Labortories, Il-Dong Pharm. Co., Ltd.)
  • 발행 : 1989.02.01

초록

자가분해 효소는 Cl. butyricum의 포자형성 배지에서 배양할 때 체외로 배출되어 배양액에도 존재하였다. 배양액으로부터 약 50배로 부분정제된 자가분해 효소를 사용하여 효소의 성질을 조사하였다. 자가분해 효소의 최적 pH와 온도는 각각 5.0과 37$^{\circ}C$였으며 중성 pH에서는 안정하나, 열에는 비교적 불안정하여 5$0^{\circ}C$에서 5분간 열처리한 후 효소활성의 70%가 소실되었다. 또한 Cu ion$^{++}$에 의해서 효소활성이 저하되었으나 그 밖의 금속이온에 의하여서는 큰 영향을 받지 않았다. 또한 자가분해 효소는 기질로서 영양세포에는 직접 활성을 나타내지 못하나, 세포벽 fraction에는 활성을 가지고 있었다.

Cellular autolytic enzyme was isolated from the supernatant fluid of exponentially growing cuiture of Cl. butyricum ID-113. The autolysin was partially pruified by ammonium sulfate fractionation, chromatography on DEAE-Sephadex A-50 and gel filtration through Sephadex G-200. This autolytic enzyme lysed SDS-treated cell wall fractions of Cl. butyricum ID, but not whole cells at all. Its optimum pH and temperature were 5.0 and 37$^{\circ}C$, respectively. This enzyme was relatively stable at neutral pH, but sensitive to heat treatment. Enzyme activity was not influenced by the addition of various divalent cation, but inhibited by Cu$^{++}$.

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