유청 및 대두 단백질의 상호작용

Interaction between Whey and Soybean Proteins

유청 및 대두 단백질의 상호작용을 규명하기 위하여 두 단백질용액 및 1 : 1 혼합용액에 대한 겔투과크로마토그래피와 전기영동에 의하여 열처리 중 조성단백질의 변화 및 상호작용에 관여한 조성단백질을 조사하였다. 크로마토그래피 결과 $80^{\circ}C$ 이상에서 열처리할 경우, 대두단백질 및 혼합물에서 저분자량의 단백질과 고분자량의 응집물이 증가한 것으로 나타났는데, 이는 열처리에 의하여 대두의 11S globulin이 subunit로 해리되고, 이것이 thiol기, disulfide bond 등을 함유한 유청단백질과 가용성 응질물을 형성하기 때문으로 생각되었다. 전기영동에 의하여, 가열시 유청조성단백질 중의 ${\beta}-Lactoglobulin$, ${\alpha}-Lactalbumin$ 및 proteose-peptone 3이 대두단백질과 상호작용을 일으키는 것으로 나타났다. 그리고 용액의 염환경에 따라 Bovine Serum Albumin, Immunoglobulin G(H) 및 Lactoferrin도 상호작용을 일으킬 수 있으며, 대두조성단백질 중의 11S globulin의 basic subunit와 acidic subunit, 7S globulin의 ${\alpha}'$ subunit가 유청단백질과 상호작용을 일으킬 수 있음을 추측할 수 있었다.

To investigate the interaction between whey and soybean protein, thermal changes of component proteins were analyzed by column chromatography and gel electrophoresis. In the Sephadex G-200 chromatography of the mixture treated at above $80^{\circ}C$, the amount of low molecular weight proteins and high molecular aggregates were increased. This implicated that dissociation of 1ls globulin into subunits and the formation of soluble aggregates between these subunits and whey proteins that contain thiol and disulfide groups. These interaction between soy proteins and ${\beta}-lactoglobulin$, ${\alpha}-lactalbumin$, and proteose-peptone 3 were confirmed by gel electrophoresis. Bovine serum albumin, Immunoglobulin-G(H), Lactoferrin, 1ls-subunits(basic and acidic), and subunit of 7s globulin were also considered to interact each other depending on the condition of the salt solutions.