토양균의 ${\alpha}-Amylase$ 저해제 검색 및 분리에 관한 연주(제2보) -스트렙토마이세스속 DMC-72 균주의 저해 성분의 분리 및 작용-

Studies on Screening and Iolation of ${\alpha}-Amylase$ Inhibitors of Soil Microorganisms( II ) -Isolation and Activities of the Inhibitor of Streptomyces Strain DMC-72-

  • 김경제 (서울대학교 약학대학 미생물약품화학교실) ;
  • 이승희 (서울대학교 약학대학 미생물약품화학교실) ;
  • 김정우 (서울대학교 약학대학 미생물약품화학교실) ;
  • 김하원 (서울대학교 약학대학 미생물약품화학교실) ;
  • 심미자 (서울시립대학) ;
  • 최응칠 (서울대학교 약학대학 미생물약품화학교실) ;
  • 김병각 (서울대학교 약학대학 미생물약품화학교실)
  • Kim, Kyung-Jae (Department of Microbial Chemistry, College of Pharmacy Seoul National University) ;
  • Lee, Shung-Hee (Department of Microbial Chemistry, College of Pharmacy Seoul National University) ;
  • Kim, Jung-Woo (Department of Microbial Chemistry, College of Pharmacy Seoul National University) ;
  • Kim, Ha-Won (Department of Microbial Chemistry, College of Pharmacy Seoul National University) ;
  • Shim, Mi-Ja (Seoul City University) ;
  • Choi, Eung-Chil (Department of Microbial Chemistry, College of Pharmacy Seoul National University) ;
  • Kim, Byong-Kak (Department of Microbial Chemistry, College of Pharmacy Seoul National University)
  • 발행 : 1985.12.30

초록

전국 각지 토양으로 부터 채취한 토양균을 screening하여 ${\alpha}-amylase$를 저해하는 물질을 생성하는 균주인 Streptomyces DMC-72를 선발하였다. 이 균주가 생성하는 저해제를 acetone 침전 및 이온 교환 수지인 Amberlite IRC-50, Amberlite CG-50과 SP-Sephadex C-25를 이용하여 분리하였다. 이 물질은 ${\alpha}-amylase$ 뿐만아니라 다른 amylase와 기타 효소에 대해서도 억제작용을 나타내었다. 이 물질은 기질인 soluble starch의 가수분해에 대해서 non-competitive하게 저해작용을 보이주고 있으며 열 및 넓은 범위의 pH에서 안정한 물질이었다. 이 물질은 anthrone 시험과 IR spectrum에 의해서 oligosaccharide계 화합물임을 알 수 있었다.

Of 450 strains isolated from the soil microbes collected in various locations in Korea, a strain had a strong inhibitory activity against bacterial ${\alpha}-amylase$ and was named strain DMC-72 of the genus Streptomyces. The amylase inhibitory metabolite produced by this strain was purified by means of acetone precipitation, adsorption on Amberlite IRC-50 and SP-Sephadex C-25. The inhibitor was found to be a derivative of oligosaccharides by spectral and chemical data. The inhibitor was stable at the pH range of $1{\sim}13$ and at $100^{\circ}C$ for half an hour, also inhibited other amylases such as salivary ${\alpha}-amylase$, pancreatic ${\alpha}-amylase$, fungal ${\alpha}-amylase$ and glucoamylase. However, it showed no inhibitory activity against ${\alpha}-glucosidase$, ${\beta}-glucosidase$, dextranase, and ${\beta}-amylase$. The kinetic studies of the inhibitor showed that its inhibitory effects on starch hydrolysis by ${\alpha}-amylase$ were noncompetitive.

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