Abstract
An extensive study has been made on the relationship between the freshness and the compositions of the muscle protein of prawn, Pandalus japonica during the storage under partially frozen condition. The variations of the subunit distribution for sarcoplasmic protein and myofibrillar protein extracted from the samples by changes of freshness were discussed by sodium dodecylsulfate-poly-acrylamide gel (SDS-PAG) electrophoresis. On the other hand, the denaturation constant ($K_D$) of the myofibrillar protein extracted from the prawn stored at $-3^{\circ}C\;and\;-20^{\circ}C$ were successively compared. The prawn muscle contained about $18\%$ of protein with the composition of $32\%$ in sarcoplasmic protein, $56\%$ in myofibrillar protein, $10\%$ in residual intracellular protein and $2\%$ in stroma. The indices for estimating freshness of the muscle were approached to the early stage of putrefaction on the 26th day of the storage with $25.29mg\%$ of total volatile basic nitrogen, $31.36\%$ of K-value and 8.83 of pH. The content of the myofibrillar protein was remarkably decreased with the time during the storage while that of residual intracellular protein was increased. The $K_D$ values of the myofibrillar protein were $9.03{\times}10^{-6}sec^{-1}\;at\;-3^{\circ}C\;and\;4.42{\times}10^{-6}sec^{-1}\;at\;-20^{\circ}C$. The results of the analysis of SDS-PAG electrophoretograms indicated that the sarcoplasmic protein and the myofibrillar protein were composed of 12 subunits and 17 subunits in the muscle of instantaneously killed prawn ana were changed into 8 subunits and 22 subunits in the muscle stored for 26 days, respectively. It is noticeable that 30,000, 41,000, 107,000, 136,000, 170,000 173,000, 185,000, and 198,000 daltons of the newly appeared 8 subunits were found in the myofibrillar protein from the prawn muscle stored for 26 days. The amino acid composition of the muscle protein showed that the most of amino acids were slightly decreased with the days of the storage. With respect to the free amino acid composition of the muscle of instantaneously killed prawn, glycine, proline, arginine, alanine and taurine comprised $93\%$ of the total free amino acids. Taurine, valine, leucine, phenylalanine, serine, lysine, methionine, isoleucine and histidine were increased during the storage period but exceptionally proline was decreased.
부분동결상태하의 선도 변화와 육단백질 조성변화와의 관계를 규명하기 위하여, 보리새우를 시료로하여 부분동결 조건($-3^{\circ}C$)에 저장하여 두고 저장일수의 경과와 더불어 선도 변화의 단계별로 육의 단백질의 조성, 단백질 구성아미노산 및 유리아미노산의 조성 등의 변화를 비교, 분석하였다. 그리고, 단백질의 조성 변화는 이를 엄밀히 검토하기 위하여, 육에서 근형질 단백질과 근원섬유 단백질을 각각 추출하고 선도변화에 따른 각 단백질의 구성 subunit의 변화를 SDS-PAG 전기영동분석에 의하여 검토하였으며, 한편, 근원섬유 단백질에 대하여는 $-3^{\circ}C$와 $-20^{\circ}C$에 저장하면서 Ca-ATPase 활성도의 변화를 측정하여 변성의 속도정수($K_D$)도 구하였다. 보리새우의 육중에는 약$23\%$ 조단백질을 함유하고 있었으며, 단백질조성을 분석한 결과, 근형질단백질 $31.45\%$, 근원섬유 단백질 $5.04\%$, 세포내잔사단백질 $10.30\%$, 그리고 기질 단백질 $2.17\%$로 이루어져 있었다. 부분동결 저장 중의 선도변화를 선도변화 지표인 K-값, 총휘발성 염기질소량 및 pH의 변화로서 측정한 결과, 저장 26일째에 부패 초기에 접근하는 총휘발성 염기질소량 $25.29mg\%$, K-값 $31.36\%$, pH 8.83에 도달하였다. 부분동결 저장 중에는 저장기간의 경과와 더불어 근원섬유 단백질은 현저한 감소를 보였으며 기질단백질은 조금씩 감소하였다. 그러나 세포내잔사 단백질은 많은 증가를 보였고 근형질 단백질도 조금 증가하였다. 별도로 근원섬유 단백질의 일부를 $-3^{\circ}C$와 $-20^{\circ}C$에 두고 Ca-ATPase 활성도의 변화를 측정하여 변성속도정수를 구하였더니 $-3^{\circ}C$에서는 $K_D=9.03{\times}10^{-6}sec^{-1}$, 그리고 $-20^{\circ}C$에서는 $K_D=4.42{\times}10^{-6}sec^{-1}$을 보여 $-20^{\circ}C$ 일때가 훨씬 안정하였다. 근형질 단백질과 근원섬유 단백질의 구성 subunit의 변화를 SDS-PAG 전기영동법으로 분석한 결과, 근형질 단백질은 즉살했을때 12개의 subunit 이던것이 부패초기에 가까운 상태를 보인 26일째에는 8개 subunit만이 남았고, 근원섬유 단백질에 있어서는 즉살했을 때 17개 subunit이던 것이 26일이 경과했을 때는 22개 subunit로 증가하였다. 근원섬유 단백질 구성 subunit중에서 저장중에 새로히 출현한 subunit는 30,000, 41,000, 107,000, 136,000, 170,000, 173,000, 185,000 및 198,000 dalton의 각 subunit이었으며, 소멸한 subunit는 19,000, 22,000, 140,000 및 165,000 dalton의 각 subunit였다. 부분동결 저장 중 단백질을 구성하는 아미노산의 조성 변화를 분석한 결과, 대부분의 아미노산은 시일의 경과와 더블어 일률적으로 조금씩 감소하는 경향이었다. 그러나 유리아미노산의 조성 변화에 있어서는 즉살한 보리새우육 중에는 glycine, proline, arginine, alanine 및 taurine 등 5종의 아미노산이 총유리아미노산의 $93\%$를 차지하였다. 저장중에는 taurine, valine, leucine, phenylalanine, serine, Lysine, methionine, isoleucine, histidine 등이 2배 이상 증가하였으나 proline만은 대폭 감소한 것이 특징이었다.
(Department of Nutrition and Food Science, National Fisheries University of Pusan)
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