Abstract
Penicillium verruculosum 배양액으로부터 소단위체 분자량이 60,000(cellobiohydrolase I)과 66,000(cellobiohydrolase II) 및 76,000(cellobiohydrolase III)인 cellobiohydrolase를 분리 정제하여 그들의 일반적 특성을 검토하였다. 이들 세 효소들은 모두 당단백질로서 cellobiohydrolase I, II 그리고 III는 각각 $8.6\%$, $4.2\%$ 그리고 $8.5\%$의 당함량을 나타냈으며 세 효소 모두 pH 4.5 - 5.0, 온도 $50 - 60^{\circ}C$에서 최적조건을 나타냈다. Cellobiohydrolase I, II 및 III는 모두 Avicel, cotton, 여지 등의 결정성 섬유소 뿐만 아니라 carboxymethyl cellulose에도 활성도를 나타냈다. 정제된 cellobiohydrolase I, II 및 III의 Avicel에 대한 비 활성도는 각각 0.07, 0.10, 그리고 0.07 unit per mg. of protein 이었으며 Avicel 분해 생성물은 거의 cellobiose였다. 또한 p-Nitrophenyl-$\beta$-D-cellobioside를 기질로 하였을 때 이들 세 효소 모두 포도당에 의해 활성도가 저해되지 않은 반면 cellobiose에 의해서는 저해되었다. 아미노산조성, 트립신에 의한 펩타이드들의 용출양상 그리고 항체를 이용한 Immunoblotting 결과로부터 cellobiohydrolase II와 III는 동일 유전자산물이거나 1차 구조가 거의 유사한 단백질로 추정된다. Cellobiohydrolase II로부터 분리한 2 개의 펩타이드의 아미노산 서열은 Trichoderma cellobiohydrolase I과 상동성을 보였으며 또한 이 두 호소의 아미노산조성은 매우 유사하였다.
